Was sind Enzyme?

1) Die chemische Natur der Enzyme 1.1.) Zusammensetzung Enzyme sind hochmolekulare Proteine, also Eiweißketten. Sie bestehen aus Aminosäuren, die über Peptidketten miteinander linear verknüpft sind. Sie werden auch Biokatalysatoren genannt, also organische Substanzen, die Stoffwechselreaktionen in den Zellen beschleunigen.

Enzyme bewirken nur ein chemisches Gleichgewicht zwischen dem Substrat und dem Endprodukt, dass sich dann katalytisch schneller einstellt. Sie können aber die Lage dieses Gleichgewichts nicht verändern. Die Reaktionsspezifität ist ein bedeutendes Merkmal, denn oftmals sind Enzyme nur für wenige Reaktionen zuständig. Auch im Hinblick auf das Substrat, das sie umsetzen, sind Enzyme oft sehr spezifisch, d.h. Substratspezifisch. Enzyme können nur solche Reaktionen katalysieren, die auch ohne ihre Anwesenheit spontan ( wenn auch extrem langsam ) ablaufen würden.

Enzyme gehen im Prinzip unverändert aus der Reaktion hervor und nur selten ist eine nachfolgende Regenerierung des Enzyms notwendig.

Viele enzymattische Reaktionen können auch in Vito, dass heißt im Reagenzglas, außerhalb der Zelle, ablaufen.

1.2.) Cofaktoren der Enzyme

Funktionsfähige Enzyme setzen sich normalerweise aus zwei Bestandteilen zusammen:

Apo-Enzym + Co-Enzym = Polo-Enzym

Apo-Enzym : Der Apoanteil der Enzyme ist hitzebeständig, da bei hohen Temperaturen die Disulfidbrücken der Cystein-Aminosäuren irreversible zerstört werden. Dieser Anteil besteht aus Proteinen.

Co-Enzym : essentielle Co-Enzyme, die also der Körper nicht selber herstellen kann, nennt man Vitamine.

Polo-Enzym : Das Polo-Enzym ist das letztlich funktionsfähige Enzym, das in der Lage ist einen katalytischen Vorgang durchzuführen.

Für die Wirkung vieler Enzyme sind zusätzlich Metallionen erforderlich (z.B. Zn, Cu, Fe, My).

2) Reaktionsablauf 2.1.) Optimalbedingung/Abhängigkeit der Enzymwirkung Es gibt viele Faktoren, die zur Reaktionsgeschwindigkeit beitragen :

- ph-Wert : negativer dekadischer Logarithmus der Wasser-Stoff-Ionen-Konzentration ( Protonen - H + ).

Dabei ist zu berücksichtigen das jedes Enzym ein eigenes ph-Optimum besitzt. (1.................................................7..........................................14) zunehmend sauer _ neutral _ zunehmend basisch ( Säuren) (alkalisch) mehr H + Ionen Laugen

-Temperatur: Jedes Enzym besitzt ein Temperatur-Optimum und dies ist sehr wichtig zu wissen, damit dieses Optimum nicht überschritten werden wird, denn dies hätte zur Folge das, das Enzym irreversible zerstört würde (Denaturierung/ Inaktivierung), da die Eiweißverbindungen geschädigt werden. Das Temperatur-Optimum bei warmblütigen Lebewesen liegt häufig im Bereich der Körpertemperatur. Bei steigender Temperatur steigt aber nicht nur die Gefahr der Denaturierung sondern auch die Reaktionsgeschwindigkeit, so wie auch die Enzyminstabilität

-Hemmstoffe (Inhibitoren): Es gibt grundsätzlich zwei Arten der Hemmstoffe. Nämlich zum einen jene ,die nicht vom Körper gebildet werden können und die Enzymaktivität irreversible einschränken ( essentielle Gifte) und zum zweiten jene, die vom Körper gebildet werden um eine Enzymreaktion für eine bestimmte Zeit zu verlangsamen ( siehe 2.2)

-Substratkonzentration: Nach einer gewissen Zeit wird die Reaktionsgeschwindigkeit zu einer Konstanten, da die Enzyme alle mit Substraten verbunden sind und somit die Reaktionsgeschwindigkeit gleich bleibt. Daraus folgt das bei steigender Substratanzahl die Reaktionsgeschwindigkeit steigt, jedoch nur bis zur einer bestimmten Sättigungsgrenze (siehe 2.3.).

2.2) Enzymbeeinflussung (Kompetitive und Nichkompetitive Hemmung)

Es gibt zwei Arten der natürliche Stoffwechselregulation, die man Kompetive bzw. Nichtkompetive Hemmung nennt. Diese Hemmung, durch den Körper hervorgerufen,

reguliert die Stoffwechselaufnahme, wenn zum Beispiel ein gewisses Substrat in zu großer Menge vorliegt. Es gibt auch unnatürliche Arten der Hemmung durch Inhibitoren, die Hauptsächlich von Stoffwechselgiften ausgehen, denn diese Gifte sind essentielle Inhibitoren, die die Enzyme irreversible zerstören.

a) Kompetitive Hemmung: Wie es der Name schon verrät handelt es sich hier um einen Wettkampf zwischen Substraten und Inhibitoren, denn bei der kompetitiven Hemmung sind die Bindungsstellen beider Objekte ähnlich und kämpfen um die Bindung .

Dieser Vorgang wird auch Verdrängungshemmung genannt und ist reversible. Durch die Erhöhung der Substratkonzentration kann der Hemmstoff wieder verdrängt werden.

b) Nichkompetitive Hemmung (allosterische H. ): Dieser Hemmstoff hat keinerlei Ähnlichkeit mit dem Substrat und besetzt auch nicht die Bindung zwischen Substrat und Enzym, sondern dieser Hemmstoff verursacht eine reversible Veränderung der Bindungsstelle. Der Inhibitor setzt sich also an eine Stelle des Enzyms und verändert dessen Raumstruktur so, dass das Substrat nicht mehr eine Bindung eingehen kann. Da in diesem Fall keine Konkurrenz vorhanden ist kann man auch mit der Erhöhung von Substraten diesen Vorgang nicht verändern, aber als eine natürliche Reaktion ist dieser Zustand natürlich reversible.

Es gibt aber auch Molekühle, die die Umsatzgeschwindigkeit des Substrats erhöhen. Diese Molekühle heißen dann nichtkompetitive Aktivatormolekühle.

2.3.) Messung der Reaktionsgeschwindigkeit

-Die Michaelis-Menten-Konstante: Eine wichtige Kenngröße für Enzyme ist ihre charakteristische Umsetzungsgeschwindigkeit eines bestimmten Substrates ( wichtig im medizinischen, diagnostischen Bereich). Zur Bestimmung der Umsatzrate lässt man ein Enzym bei optimalen Ph-und-Temperaturbedingungen in Abwesenheit von Hemmstoffen in einer Reihe von Einzelversuchen mit jew. steigenden/unterschiedlichen Konzentrationssubstraten reagieren.

( für jeden Teilversuch gleiche Reaktionszeit) Die Reaktionsgeschwindigkeit lässt sich ablesen an der Menge des gebildeten Endprodukts. Aufgrund dieser Werte zeichnet man den Graphen.

Dieser Graph nähert sich asymptotisch einer Parallelen zur x-Achse und um eine Gerade aus zwei Punkten bilden zu können nimmt man die Hälfte von V max und erstellt so die Gerade. Die zu V max 2 gehörende Substratkonzentration ist die Michaelis-Menten-Konstante.

3.) Anwendungsgebiete 3.1.) Diabetis Diabetis ist eine sehr verbreitete Krankheit, die nicht vollständig zu heilen ist. Bei dieser Krankheit fehlt es dem Körper an Insulin, einem Hormon das es möglich macht, dass der Körper die im Blut befindende Glucose in Zellen aufnimmt oder einfach in der Leber speichert.

Wenn also dieses Insulin nicht normal hergestellt wird so lässt sich mit Hilfe von Enzymen eine medizinische Urinuntersuchung durchführen, die Spuren von Glucose im Urin feststellt, da ja Glucose nicht aufgenommen wird und so über den Urin ausgeschieden wird. Diese Untersuchung geschieht mit Teststreifen an deren Spitze sich gefriergetrocknetes Enzymmaterial befindet, die nach Eintauchen in den Urin ihre Farbe wechseln.