Antigen-Antikörper-Reaktion mit Modellbau


Facharbeit (Schule), 2011
38 Seiten
Anonym

Leseprobe

Inhaltsverzeichnis

1 Vorwort

2 Theoretischer Teil der Facharbeit
2.1 Antigen (Ag)
2.1.1 Definition
2.1.2 Aufbau und Struktur
2.1.3 Antigenität/Immunogenität
2.2 Antikörper (Ak)/Immunglobulin (Ig)
2.2.1 Definition
2.2.2 Aufbau und Struktur
2.2.3 Immunglobulinklassen
2.2.4 Antikörpervielfalt
2.2.5 Class Switch
2.3 Antigen-Antikörper-Bindung
2.3.1 Anziehungskräfte zwischen Antigen und Antikörper
2.3.2 Reaktionstypen
2.3.2.1 Agglutination
2.3.2.2 Opsonierung
2.4 Bedeutung der Antigen-Antikörper-Reaktion
2.4.1 Blutgruppen
2.4.1.1 ABO-System
2.4.1.2 Rhesusfaktor – Problematik in der Schwangerschaft
2.4.2 Spezifische Immunreaktion – Humorale Immunantwort
2.4.3 Allergie
2.5 Anwendung der Antigen-Antikörper-Reaktion
2.5.1 In der Medizin
2.5.1.1 Aktive und passive Immunisierung
2.5.1.2 Diagnose – Beispiel Aidstest
2.5.2 In der Evolutionsforschung – Präzipitintest
2.6 Probleme der Antigen-Antikörper-Reaktion
2.6.1 Organtransplantation
2.6.2 Genübertragung – somatische Gentherapie

3 Praktischer Teil der Facharbeit
3.1 Modellbau der spezifischen Antikörper
3.1.1 1.Versuch aus dem Material Styropor
3.1.2 2.Versuch mit dünnen Lockenwicklern
3.1.3 Weiterer Versuch mit dünnen Lockenwicklern
3.1.4 4.Versuch mit dicken Lockenwicklern
3.1.5 Entscheidung für viertes Modell mit Begründung
3.2 Modellbau der Bakterien
3.2.1 1.Versuch mit Filzwolle
3.2.2 Weiterer Versuch mit Filzwolle
3.3 Darstellung einer Agglutination mit Hilfe der Modelle
3.4 Befestigung der Modelle

4 Schlussgedanken

5 Literaturverzeichnis
5.1 Sachbücher
5.2 Zeitschriften
5.3 Internetquellen

6 Anhang: verwendete Internetquellen

1 Vorwort

Die Auswahl des Facharbeitsthemas wird sicherlich von den eigenen Interessen bestimmt, aber es muss auch die Frage gestellt werden, ob man in der Lage ist, sich mit dem gestellten Themengebiet auseinanderzusetzen. Es gibt verschiedene Gründe, warum ich mich speziell für das Thema Antigen-Antikörper-Reaktion mit Modellbau entschieden habe. Da mein Thema nicht mehr in unserem Lehrplan des letzten G9-Jahrgangs steht, wurde meine Neu-gier diesbezüglich erweckt. Nach einigen Recherchen und Rücksprachen mit meiner Kurslei-terin Frau Sauerwein habe ich außerdem festgestellt, dass viele verschiedene Fachgebiete angesprochen werden. Dadurch interessierte ich mich noch mehr für diesen Bereich der Bio-logie. Neben dem Abwehrsystem spielt die Antigen-Antikörper-Reaktion auch bei den Blut-gruppen und Allergien eine entscheidende Rolle. Zudem wird die Antikörpervielfalt genetisch erklärt. Da auch die Thematik der Genetik, welche mir bereits aus dem Unterricht sehr gefällt, mit einbezogen wird, traf ich meine endgültige Entscheidung, die Antigen-Antikörper-Reak-tion ausführlich zu behandeln.

Es ist natürlich selbstverständlich, dass das Bearbeiten einer Facharbeit nicht reibungslos verlaufen wird. Man muss mit Rückschlägen rechnen, aber man darf sich niemals entmutigen lassen, ein eigenes kleines Lehrbuch über ein bestimmtes Themengebiet zu verfassen. Zwei-felsfrei werde ich während der Bearbeitung dieses Bereiches der Biologie viel Erfahrungen, die mir später in der Universität behilflich sein werden, sammeln. Zudem finde ich es sehr gut, dass man während des Erstellens der Facharbeit viel Unterstützung von den Kurslei-tern, welche die Schüler bei Missverständnissen aufklären, bekommt.

Zu Beginn meiner Facharbeit will ich vorerst die Begriffe Antigen und Antikörper definieren, damit man sich gleich am Anfang eine Vorstellung von diesen biologischen Molekülen erstel-len kann. Bevor ich zur Ansprache der Bedeutung der Antigen-Antikörper-Reaktion kom-me, werde ich diese erwähnte Reaktion genauer darstellen. Auch die Anwendung dieser che-mischen Bindung in der Medizin und Evolutionsforschung soll ausführlich behandelt werden. Außerdem werde ich auftretende Probleme durch die Antigen-Antikörper-Reaktion bei einer Organtransplantation und Genübertragung in Betracht ziehen. Durch die grobe Theorie-übersicht der Arbeit wird nochmals verdeutlicht, wie viele verschiedene Themengebiete ab-gedeckt werden, wodurch ich während des Verfassens meiner Facharbeit viel neues Wissen über bestimmte Spezialgebiete erfahren werde. Im praktischen Teil werde ich Schritt für Schritt die Ideen und die Entwicklung meiner Modelle durch eigene, beigefügte Abbildungen beschreiben.

2.Theoretischer Teil der Facharbeit

2.1 Antigen (Ag)

2.1.1 Definition

Der Begriff Antigen („engl. für anti body gen erating“[1] ) leitet sich von „ Anti -somato- gen = ge-gen den Körper bildend“ (CHRISTNER 2002:11) ab. Ein Antigen hat die Fähigkeit, in einem Organismus eine Immunantwort hervorzurufen und hat dementsprechend eine „immunoge-ne“ Wirkung.

2.1.2 Aufbau und Struktur

Chemisch betrachtet sind Antigene Makromoleküle, welche die Oberflächenstruktur eines Bakteriums, Virus’ oder einer Körperzelle bilden. Es ist aber auch möglich, dass Antigene frei auftreten, so können auch Giftstoffe von Bakterien das Abwehrsystem eines Menschen in Gang setzen. Vorwiegend sind diese Moleküle Proteine, Glycoproteine (=Proteine, welche zusätzlich Kohlenhydratgruppen aufweisen) oder Kohlenhydrate.

2.1.3 Antigenität/Immunogenität

Es gibt einige Faktoren, die die Immunogenität eines Antigens bestimmen. Von besonderer Bedeutung ist in diesem Fall die Größe solch eines Moleküls, denn Stoffe mit niedrigem Mo-lekulargewicht sind nicht in der Lage, das Abwehrsystem zu aktivieren. Allgemein hängt die Immunogenität eines Stoffes von seiner Fremdheit im Organismus ab. Es gibt hierzu ver-schiedene Grade:

a) Antigene sind autolog, wenn Spender und Empfänger (bei Organtransplantation) das gleiche Individuum sind. Außer im Falle einer Autoimmunerkrankung[2] kommt es nicht zu einer Immunantwort. Da eineiige Zwillinge genetisch identisch sind, handelt es sich hier- bei auch um den selben Fall, welcher aber als syngen bezeichnet wird.
b) Es handelt sich um eine allogene Situation, wenn Spender und Empfänger dieselbe Art sind. Bei einem Kontakt solcher Antigene kommt es zu einer Immunantwort, da jedes Individuum Körperzellen mit spezifischen Oberflächenmolekülen aufweist, zum Beispiel Blutgruppenantigene, Rhesusfaktor, HLA-Proteine[3].
c) Man spricht von einem xenogenen Fall, wenn Spender und Empfänger verschiedene Ar- ten sind (z.B. Tier und Mensch). Die Antigene sind in solch einer Situation heterolog und aus diesem Grund sehr immunogen.

2.2 Antikörper (Ak)/Immunglobulin (Ig)

2.2.1 Definition

Antikörper werden im Allgemeinen auch als Immunglobuline bezeichnet und sind Glykopro-teine, also Proteine mit gebundenen Kohlenhydratgruppen. Trennt man die Eiweiße des Blut-serums[4] mit Hilfe der Serumelektrophorese, so fällt auf, dass diese Moleküle 20 Prozent der Proteine im Blut ausmachen. Allgemein sind Globuline Eiweiße des Blutplasmas mit kugel-förmiger (=globulärer) Tertiär- oder Quartärstruktur. Antikörper haben eine herausragende Funktion im Körper jedes Individuums. Sie werden von bestimmten Zellen des Abwehrsys-tems (B-Zellen) produziert, um den eigenen Organismus gegen „Fremdlinge“ abzuwehren. So reagieren Immunglobuline spezifisch gegen bestimmte Antigene und machen diese un-schädlich.

2.2.2 Aufbau und Struktur

Abbildung in dieser Leseprobe nicht enthalten

Abb. 2.2.1 : Schematische Darstellung eines Antikörpers:

V=variabel, C=constant, L=leichte Kette, H=schwere Kette

Antikörper bestehen insgesamt aus vier Polypeptidketten, wobei sie zwei deckungsgleiche, leichte Ketten (engl.: light chain), sogenannte L-Ketten und zwei identische schwere Ketten (engl.: heavy chain), auch H-Ketten aufweisen. Diese sind über Disulfidbrücken miteinander verbunden. Durch eine zusätzliche S-S-Brücke zwischen den schweren Ketten ergibt sich eine Y-artige Grundstruktur eines Antikörpers (siehe Abb. 2.2.1).

Durch die besondere Gelenkregion des Moleküls kann ein Immunglobulin Oberflächenantige-ne verschiedener Zellen vernetzen. Eine L-Kette ist aus einer variablen Region und einer konstanten Region zusammengesetzt. Eine leichte Kette besteht aus zwei Domänen. Eine Domäne ist ein Proteinabschnitt aus ungefähr 110 Aminosäuren. Es gilt zwischen zwei Va-rianten einer L-Kette zu differenzieren: lambda-Kette und kappa-Kette. Ein Antikörper besitzt entweder zwei lambda- oder zwei kappa-Ketten. Im Gegensatz zur leichten Kette kann eine H-Kette je nach Eigenschaften in fünf verschiedenen Erscheinungsformen auftreten, die fol-gendermaßen bezeichnet werden: alpha-, my-, gamma-, epsilon- und delta-Kette. Abhängig von der jeweiligen schweren Kette gehört der Antikörper einer bestimmten Immunglobulin-klasse (siehe 2.2.3) an. Auch die H-Kette besitzt eine variable Region, die zusammen mit der variablen Domäne der leichten Kette die Antigenbindungsstelle auch Epitop des Antikörpers bildet. Diese befindet sich am N-terminalen Ende des Glykoproteins und bindet nur an ein spezifisches Antigen. Zudem entdeckt man bei der H-Kette ebenfalls drei bzw. vier konstante Domänen. So besteht eine schwere Kette aus ca. 440-550 Aminosäuren und ist wesentlich größer als eine L-Kette. Innerhalb jeder Domäne sind zusätzliche Disulfidbrücken nachzu-weisen (siehe Abb. 2.2.2). Allgemein unterscheidet man bei einem Antikörper zwischen dem Fab-Teil und dem Fc-Teil. Den Fab -Teil („ f ragment a ntigen b inding“; (KAYSER 2005:81)) bilden die „Y-Arme“ (OETHINGER 2004:226), die an ein Antigen binden. Der Fc -Teil („ c rystallisable f ragment“; (KAYSER 2005:83)) entspricht dem unteren Bereich der Y-Struk-tur und erhielt seinen Namen durch die Eigenschaft, leicht kristallisierbar zu sein. Dieser Anteil des Immunglo-bulins ist nicht antigenspezifisch. Da-her weisen Antikörper gleicher Klasse den selben Fc-Teil auf. Natürlich be-sitzt auch diese Region eine spezielle Aufgabe. Sie kann an Fc-Rezeptoren von Zellen haften. Diese Tatsache spielt sowohl bei der spezifischen Im-munabwehr als auch bei einer aller-gischen Reaktion eine entscheidende Rolle.

Mit Hilfe der nebenstehenden Abbil-dung 2.2.2 soll die Grundstruktur eines Antikörpers nochmals verdeut-licht werden. Außerdem erschafft dieses Bild eine übersichtliche Dar-

Abbildung in dieser Leseprobe nicht enthalten

Abb. 2.2.2: Darstellung der Disulfidbrücken und stellung jeglicher Disulfidbrücken in

Kohlenhydratgruppen an einem Antikörper-Modell: einem Immunglobulin-Molekül.

S-S=Disulfidbrücke, KH=Kohlenhydratgruppe

2.2.3 Immunglobulinklassen

Abhängig von der jeweiligen Sorte der H-Kette existieren fünf verschiedene Immunglobulin-klassen. Innerhalb einer Antikörperklasse besitzen alle Glykoproteine einen einheitlichen Fc-Teil. Da der Fab-Teil antigenspezifisch ist, wird er nicht von der jeweiligen Klasse bestimmt. Im Folgenden sollen die Immunglobulinklassen auch Isotypen genannt, vorgestellt und cha-rakterisiert werden:

a) IgG-Klasse: Dieser Isotyp macht ca. 70-75 Prozent der Antikörper im menschlichen Or- ganismus aus und hat genau die Struktur des Antikörpers in Abbildung 2.2.2. Dieser wird als „Spät-Antikörper“ typisiert, da er bei einer Erstinfektion erst nach etwa drei Wochen im Blut nachgewiesen wird. Immunglobuline der IgG-Klasse besitzen H-Ketten der gamma Variante. Über spezifische Fc-Rezeptoren gelangen diese Antikörper über die Plazentaschranke in das Blut des Embryos, wodurch das Abwehrsystem des vorgeburt- lichen Kindes durch Immunglobuline der Mutter gestärkt wird.

b) IgD-Klasse: Knappe ein Prozent unter den Immunglobulinen gehören dieser Klasse an. Ihre Aufgabe besteht darin, die Lymphozyten zu beeinflussen und so die Antikörperbil- dung zu verstärken, indem sie an der Membran der B-Zellen gebunden sind. Glykopro- teine des Abwehrsystems mit delta-H-Ketten zählen zu diesem Isotypen.

c) IgE-Klasse: Auch diese Antikörperklasse macht einen geringen Anteil der Immunglo- buline im menschlichen Körper aus (ca. 0,002%). Diese spielen eine bedeutende Rolle bei einer allergischen Reaktion, da sie an die Mastzellen binden und so die Aktivierung des Immunsystems in Gang setzen. H-Ketten der Art epsilon sind Bestandteile solcher Antikörper. Mit Hilfe dieser Immunglobuline wehrt sich der Körper vor allem gegen Wurm- parasiten.

d)IgA-Klasse: Ungefähr 15 Prozent der Antikörper im Blut werden zu dieser Gruppe gezählt. Immunglobuline jener Art haben die Fähigkeit, vor allem Viren in den Schleimhäuten abzuwehren und kommen auch in der Darmwand vor. Die H-Ketten dieser Antikörper zeichnen sich mit dem Buchstaben alpha aus. Eine Besonderheit dieser Immunglobuline ist zudem, dass sie in der Muttermilch vorkommen.

Abbildung in dieser Leseprobe nicht enthalten

e) IgM-Klasse: Dieser Antikörper-Typ hat die Eigen- schaft, beim ersten Kontakt mit einem körper- fremden Antigen den „Eindringling“ sofort anzugrei- fen und kann daher als „Sofort-Antikörper“ charak- terisiert werden. 10 Prozent aller Antikörper gehö- ren dem Isotypen an. Solche Immunglobuline verfü- gen über eine schwere Kette, die mit dem grie- [5] Abb. 2.2.3: Abbildung

chischen Buchstaben my bezeichnet wird. verschiedener Immunglobulinklassen

2.2.4 Antikörpervielfalt

Da der Körper oder ins Besondere das Immunsystem in der Lage ist, gegen jedes mögliche Antigen passende Antikörper zu produzieren, stellt sich eine wichtige Frage: Woher kommt diese Antikörperdiversität? Einige Forscher versuchten dies mit Hilfe der „Ein-Gen-ein-Poly-peptid-Hypothese“ zu erklären. Die Vorstellung, dass die DNA pro spezifischen Antikörper einen codierenden Genabschnitt besitzt, ist unmöglich. Bei solch einer Variationsbreite an Immunglobulinen müsste in diesem Fall etwa ein Drittel unseres gesamten Genoms die Ami-nosäuresequenzen der variablen Regionen der einzelnen Antikörper codieren. Es gibt eine andere Erklärung für dieses erdenklich breite Spektrum an Antikörpern.

Jeder einzelne B-Lymphozyt ist für die Erzeugung seines spezifischen Immunglobulins ver-antwortlich. Die Antikörperdiversität geschieht während der Ontogenese[6] der B-Zellen. Die DNA der Stammzelle im Knochenmark besitzt verschiedene Genabschnitte, die für die Co-dierung der konstanten und variablen Regionen zuständig sind. Die variable Region der leichten Ketten (lambda oder kappa) wird von zwei verschiedenen Segmenten, und zwar den V- und J- Segmenten bestimmt. Daher kann die genetische Struktur einer leichten Kette fol-gendermaßen beschrieben werden: „ V (variabel)- J (joining=verbindend)- C (constant)“ (OETHINGER 2004:11).

Abbildung in dieser Leseprobe nicht enthalten

[7] Abb. 2.2.4: Kombination einer leichten Kette

Die H-Kette besteht zusätzlich noch aus einem D-Segment. Die genetische Struktur einer schweren Kette sieht folglich so aus: V - D („diversity = Vielfalt“; (OETHINGER 2004:11))- J - C. Jedes dieser Segmente tritt in der DNA der Stammzelle mehrfach auf, wobei die Anzahl der V-Segmente die der anderen Genabschnitte wesentlich überwiegt.

Abbildung in dieser Leseprobe nicht enthalten

[8] Abb.2.2.5: Kombination einer schweren Kette

Während der Ontogenese der B-Zelle kommt es zur zufälligen somatischen (gr. „soma = Körper“ (FRANK, SOMMERMANN, STRÖHLA 2001:124)) Rekombination der einzelnen Segmente. Der Abschnitt bis zur konstanten Region bleibt unverändert. Diese neu zusam-mengefügte DNA wird anschließend transkribiert und auf die RNA übertragen. Außerdem folgt der Vorgang des „Spleißens“, bei dem überflüssige DNA-Abschnitte, vor allem die In-trons, die keine genetische Information beinhalten, herausgeschnitten werden. Nun steht die Aminosäuresequenz einer Kette des Antikörpers fest und die RNA kann translatiert werden. Diese genetische Erklärung trägt größtenteils zur Antikörpervielfalt bei.

Es gibt jedoch noch andere Mechanismen, wodurch sich das Spektrum an Immunglobulinen ausbreitet. Natürlich muss auch der zufällige Zusammenbau von L- und H-Ketten in Betracht gezogen werden. Erwähnenswert ist auch der Begriff der somatischen Mutation, die während des Antigenkontakts auftreten kann. Im Laufe einer Abwehrreaktion können sich auf diese Weise Antikörper mit höherer Affinität[9] ausbilden. Diese haben so die Fähigkeit, das be-stimmte Antigen effektiver zu binden. Zusammenfassend gibt es drei wesentliche Erkennt-nisse, die für die Antikörperdiversität im menschlichen Körper verantwortlich sind:

a) Rekombination von VJC und VDJC
b) Zusammensetzung der leichten und schweren Ketten
c) Somatische Mutation

[...]


[1] http://de.wikipedia.org/wiki/Antigen

[2] Abwehrzellen greifen körpereigene Zellen an und zerstören diese

[3] „humane Leukozytenantigene“ (OETHINGER 2004:238) beim Menschen

[4] flüssiger Anteil des Blutes nach Blutgerinnung im Gefäß – enthält keine roten Blutkörperchen, aber Immunstoffe

[5] http://de.wikipedia.org/wiki/Immunglobulin

[6] Entwicklung

[7] http://www.swisseduc.ch/chemie/molmod/anwendungen/antikoerper/vielfalt/

[8] http://www.swisseduc.ch/chemie/molmod/anwendungen/antikoerper/vielfalt/

[9] „affinis, lt: angrenzend, verwandt“ (DR. ROTTLÄNDER 1982:3), Bindungsstärke zwischen einem Antikörper und einem Antigen

Ende der Leseprobe aus 38 Seiten

Details

Titel
Antigen-Antikörper-Reaktion mit Modellbau
Jahr
2011
Seiten
38
Katalognummer
V174307
ISBN (eBook)
9783640949595
ISBN (Buch)
9783640949410
Dateigröße
8994 KB
Sprache
Deutsch
Reihe
Aus der Reihe: e-fellows.net stipendiaten-wissen
Schlagworte
antigen-antikörper-reaktion, modellbau
Arbeit zitieren
Anonym, 2011, Antigen-Antikörper-Reaktion mit Modellbau, München, GRIN Verlag, https://www.grin.com/document/174307

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