9.11.2000 Jörg Ellinger

Sauerstoffbindung

- reversibel, Bindung ist eine Oxigenierung (keine Oxidation, Wertigkeit des Eisenatoms ändert sich nicht); O 2 -Aufnahme nur möglich bei zweiwertigem Eisen (Fe ²⁺ ), bei Oxidation zu Fe ³⁺ (z.B. durch Nitrite, aromat. Amino- und Nitroverbindungen, KCN) entsteht Methämoglobin, dieses kann kein O 2 binden - Hämoglobin hat eine sigmoide Sauerstoffbindungskurve, Myoglobin eine hyperbelförmige Bindungskurve; bei geringem Sauerstoffpartialdruck (pO 2 ) wird O 2 vom Hämoglobin auf Myoglobin übertragen, da dieses höhere Affinität hat Kooperative Bindung

- Bindung eines O 2 -Moleküls induziert Konformationsänderung des Hb, so daß Bindung weiter erleichtert wird - Durch kooperative Bidung kann unter typischen physiologischen Bedingungen 1,83 mal mehr O 2 zu transportieren als es mit 4 unabhängigen Bindungsstellen wäre

Allosterisches Molekül

- Hb kann allosterisch beeinflußt werden; Rechtsverschiebung (geringere O 2 -Affinität, erleichterte O 2 -Abgabe in Kapillaren da dort geringer pO ² herrscht) durch: - pH-Erniedrigung - erhöhte CO 2 -Konzentration - erhöhte 2,3-Bisphosphoglyceratkonzentration - erhöhte Temperatur, - Linksverschiebung entsprechend umgekehrt

1. Bohr-Effekt

- in Gewebe mit intensiven Stoffwechsel (z.B. kontrahierender Muskel) wird viel CO 2 und Säure produziert, CO 2 und H ⁺ begünstigen die Freisetzung von O 2 aus Oxyhämoglobin - umgekehrter Effekt in der Lunge; hohe O 2 -Konzentration setzt H ⁺ und CO 2 aus Desoxyhämoglobin frei

- Beziehung zwischen O 2 , H ⁺ und CO 2 wird Bohr-Effekt genannt; CO 2 und H ⁺ wirken additiv

2. 2,3-Bisphosphoglycerat (BPG)

- BPG ist regulatorischer Metabolit der Glykolyse - BPG bindet spezifisch an Desoxy-Hb (1BPG pro Tetramer), stabilisiert die Quartärstruktur von Desoxy-Hb - vermindert dadurch Affinität um Faktor 26 - BPG: wichtige Rolle bei Höhenanpassung: vermehrte BPG-Produktion bewirkt Rechtsverschiebung der Sauerstoffsättigungs- kurve

H  ämoglobin und Sauerstoffbindung  

9.11.2000  Jörg Ellinger  

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