Aktivierungsenergie kommt zu dem Energieniveau der Ausgangsstoffe;nach der Reaktion sinkt das ^- Energieniveauder Endprodukte; Differenz = Energiegewinn

Senkung der Aktivierungsenergie - Ablauf: ^- 1.Bildung eines Zwischenkomplexes der Substratmoleküle mit einem Enymmolekül ( Enzym-Substrat-Komplex ); dadurch Schaffung eines neuen Rektionsweges, dessen Akt.-Energie niedriger liegt als diejenige der unkatalysierten Rkt.

2. Beschleunigung der Reaktion zwischen zwei Substratmolekülen, da Aktivierungsenergie gesenkt und Energieberg umgangen

1.3.Verlauf einer enzymatischen Reaktion:

bei steigender Temperatur Zunahme der Zahl der Zusammenstöße d. Teilchen - mehr Energie - ^- Reaktiongefördert; z.B. schneller die Aktivierungsenergie aufgebracht - Reaktion ermöglicht Beschleunigung von Stoffwechselvorgängen durch Wärme - gilt für alle enzymkatalysierten ^- Vorgänge- nur bis zu einem best. T-Optimum, danach schneller Abfall der Enzymtätigkeit -Grund: zunehmende chem. Veränderung der Zellenzyme ( Inaktivierung = Denaturierung der Zelle ), d.h. steigende Temp. bewirkt Steigen der Enzymaktivität T-Optimum bei warmblütigen Lebewesen: meist im Bereich der Körpertemperatur ^- 2.pH-Wert:

manche Mikroorganismen können bei pH-Werten wachesn, die bei anderen keine ^- Stoffwechselreaktionenmehr zulassen

Entfaltung der katalytischen Aktivität der Enzyme auch außerhalb der Zelle im Reagenzglas - ^- Bestimmungdes pH-Optimums aller isolierbaren Enzyme möglich; z.B. Pepsin d. Magens um pH = 2; Enzyme Dünndarm um pH = 8-9

je nach Enzym gibt es pH-Bereiche, in denen das Enzym einen Wirkungsanstieg verzeichnet, bis ^- zumErreichen des pH-Optimums ( spezifisch für jedes Enzym )

nach Erreichen des Optimums kommt es bei weiterem Anstieg des pH-Wertes zu einem Abfall ^- derEnzymaktivität

Enzym erkennt sein Substratmolekül am chem. Bau - locker an d. Enzym gebunden und ^- wiederfreigelassen

häufig unterscheiden sich soclhe Folgeprodukte von Reaktionen in ihrer Struktur nur ^- geringfügigvon der Ausgangsverbindung - strukturell ähnliches Molekül kann ebenfalls an d. aktiven Zentrum des Enzyms angelagert werden, es wird jedoch nicht umgesetzt dieses Molekül blockiert das Enzymmolekül; konkurriert um die Bindungsstelle am Enzym ^- durchErhöhung der Substratkonzentration kann die Hemmung beeinflusst werden ^- Nutzung:substratanaloge Stoffe, z.B. in der Chemotherapie von Infektionskrankheiten - ^- Substanzen,die für den Menschen ungiftig sind, können bei ihrer Einnahme den Stoffwechsel von Mikroorganismen blockieren und somit bakteriostatisch wirken

3.2. Nichkompetitive ( allosterische ) Hemmung:

Moleküle, die in ihrer Struktur keine Ähnlichkeit mit dem Substratmolekül haben und ^- trotzdemdie Enzymaktivität beeinflussen

nicht von Substratbindungsstelle ( akt. Zentrum ) gebunden - lagern sich an einer anderen ^- Stellean das Enzymmolekül an - bewirken dort Änderung in der dreidimensionalen Struktur des Enzymmoleküls

Bindung des richtigen Substrats wird erschwert, Umsatz gehemmt ^- nichtkompetitiveInhibitormoleküle konkurrieren nicht mit dem Substrat um die -

Bindungsstelle am Enzym - daher kann durch Erhöhung der Substratkonzentration die

Hemmung nicht beeinflusst werden

Beispiel: ATP - bindet sich reversibel an das Enzym Phosphofructokinase, verändert die ^- dreidimensionaleStruktur und damit die katalytische Aktivität des Enzyms auch möglich: Erhöhung der Umsatzgeschwindigkeit des Substrats durch das ^- nichtkompetitiveMolekül = nichtkompetitives Aktivatormolekül

4. Anwendung von Enzymen in Medizin und Technik:

4.1. Medizin:

4.1.1. medizinische Diagnostik; z.B. Bestimmung der Blutzuckerkonzentration, enzymat. Testmethoden

4.1.2. Behebung von Verdauungsproblemen ( verursacht durch mangelhafte Enzym-

4.1.3. Entwicklung von Teststreifen

4.1.4. pflanzliche Enzyme greifen Körperwand von Spulwürmern an ( z.B. Papain ), die

4.1.5. Behandlung von bakteriellen Halsinfektionen mit Lutschtabletten

4.2. Technik

4.2.1. Waschmittel, Lederverarbeitung, Käseherstellung ( z.B Protease ) 4.2.2. Stärkeverzuckerung, Backprozesse ( z.B. Amylase ) 4.2.3. Glucoseherstellung ( Glycoamylase ) 4.2.4. Fructoseproduktion ( Glucose-Isomerase ) 4.2.5. Klärung von Molkereiabwasser ( Lactase ) 4.2.6. Gemüse- und Obstsaftverarbeitung ( Pectinase ) 4.2.7. Bio-Waschmittel