Naturwissenschaftliche Aspekte nicht-dauerhafter formverändernder Haarbehandlungen

Inhaltsverzeichnis

1.  Einleitung  2

2.  Biochemischer Feinbau des Haares  3

2.1  Proteinstrukturen  3

2.2  Keratin  5

3.  Physikalische Eigenschaften des Haares  6

3.1  Elastizität  6

3.2  Plastizität  6

3.3  Dehnbarkeit  7

3.4  Wasseraufnahmefähigkeit  7

4.  Chemischer Vorgang der kurzfristigen Haarumformung  8

4.1  Wasserwelle  8

4.2  Fönwelle  9

5.  Wirkungsweise von Frisierpräparaten  9

5.1  Haaroberfläche  9

5.2  Finishprodukte  11

  Literaturverzeichnis  14

  Internetquellen  14

Anhang .....................................................................................................................................  15  15

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1. Einleitung

Neben dem Haare schneiden bietet der Friseur eine Reihe anderer Dienstleistungen an. Die Kunden möchten ein positiveres und jugendlicheres Aussehen erlangen und selbstverständlich modisch aussehen. Derzeit wieder sehr aktuell ist eine leichte Wellung bis hin zu einer starken Lockung der Haare. Einige Menschen sind von Natur aus mit welligem, lockigem Haar ausgestattet. Woher kommt diese Naturkrause eigentlich? Sie entsteht durch eine säbelförmige Krümmung des Haarfollikels. Besonders bei Menschen dunkler Hautfarbe sei dies der Grund. Allerdings kann eine Naturkrause oder auch eine leichte Wellung des Kopfhaares ebenso aus nicht gekrümmten Haarfollikeln entstehen. Die Ursache dafür ist noch nicht präzise geklärt. Es wird vermutet, dass die Ursache darin liegt, dass sich die Keratinstrukturen während des Verhornungsvorgangs an Außen- und Innenseite des Haares unterschiedlich schichten. Diese ungleichmäßige Schichtung erzeugt dann ebenfalls eine Krümmung des Haarfollikels und somit die lockige Struktur. Diese Erklärung erscheint mir am plausibelsten, weil sie auch erklärt, wie das Phänomen zustande kommt, dass sich bei Menschen die normalerweise glattes Haar besitzen, eine Änderung zu gewellten Haar beobachten lässt. Mit Änderung der Verhornungsvorgänge können sich auch die Haarfollikelkrümmungen ändern. 1 Viele Menschen die nicht von Natur aus mit einer Lockung der Haare bestückt sind, wünschen sich mehr Volumen, leichte Wellen oder auch richtige Locken. Formen der nicht- dauerhaften formverändernden Haarbehandlung, beispielsweise Fönen, Einlegetechniken und ähnliches, zählen deshalb zu den wichtigsten und am häufigsten in Anspruch genommenen Dienstleistungen des Friseurhandwerks. In der vorliegenden Arbeit werden die naturwissenschaftlichen Aspekte bezüglich der nicht dauerhaften Formveränderung näher beleuchtet. Zunächst wird im biochemischen Teil der Haaraufbau näher beschrieben. Als nächstes werden physikalische Aspekte, wie Dehnung, Hygroskopizität usw. des Haares erläutert. Im chemischen Teil wird es um die eigentliche Haarumformung auf chemischer Ebene gehen, während im letzten Abschnitt Möglichkeiten aufgezeigt werden eine Frisur mit unterschiedlichen Frisierpräparaten haltbarer zu machen.

1 Vgl.: Möller, H.; Schöneberg, H.,1990, S. 114

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2. Biochemischer Feinbau des Haares

Haare bestehen im Wesentlichen aus Protein. Um verstehen zu können wie Haar auf biochemischer Ebene aufgebaut ist, wird an dieser Stelle zunächst auf die Proteine näher eingegangen.

2.1 Proteinstrukturen

Proteine (=Eiweiße) sind Makromoleküle. Sie sind aus den Elementen Kohlenstoff, Wasserstoff, Sauerstoff und Stickstoff aufgebaut, können aber auch Elemente wie beispielsweise Schwefel oder Selen enthalten. 2 Die so genannten „proteinogenen“ Aminosäuren sind die Bausteine der Proteine. Die große vorherrschende Proteinvielfalt wird nach Heymann aus lediglich 20 verschiedenen Aminosäuren zusammengesetzt. 3 Laut Internet ließ sich feststellen, dass diese Aussage wohl nicht den aktuellen Forschungsergebnissen entspricht, denn demnach lassen sich beim Menschen mittlerweile 21 proteinogene Aminosäuren unterscheiden. Zu den bisher bekannten, die im Rahmen der vorliegenden Arbeit nicht ausführlich beschrieben werden sollen, ist mittlerweile noch eine 21. Aminosäure, das Selenocystein bekannt. 4 Jede dieser Aminosäuren enthält eine Carboxylgruppe und eine Aminogruppe am so genannten α- C- Atom. Bei 19 (bzw. 20) der insgesamt 20 (bzw. 21) Aminosäuren handelt es sich bei der Aminogruppe um eine primäre. Die Aminosäure Prolin stellt eine Ausnahme dar, bei ihr ist eine sekundäre Aminosäure anstelle der primären vorhanden. Alle Aminosäuren unterscheiden sich durch ihre unterschiedlichen Seitenketten. Um ein Protein zu ergeben werden die Aminosäuren unter Ausbildung einer Säureamidbindung zwischen der α- Carboxylgruppe und der α- Aminogruppe der Nachbaraminosäure aneinander kondensiert. Die Proteine unterscheiden sich wiederum in ihren unterschiedlichen Seitenketten. Ihre Funktion wird durch unterschiedliche Baupläne bestimmt, also unterschiedlicher Anordnung der Aminosäuren aus denen sie zusammengesetzt sind. Diese Baupläne sind in der DNA gespeichert die sich im Zellkern befindet. Vier verschiedene Betrachtungsweisen zur Beschreibung der Proteinstruktur sind bekannt: die Primär-, Sekundär-, Tertiär- und die Quartärstruktur. Diese sollen in Folge näher besprochen werden: Die Primärstruktur entsteht durch die Aneinanderreihung der Aminosäuren über Kondensation in oben beschriebener

2 Vgl.: http://de.wikipedia.org/wiki/Protein

3 Vgl.: Heymann, 2003, S. 20

4 Vgl.: http://de.wikipedia.org/wiki/Protein

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Weise. Die Reihenfolge der Aminosäuren bezeichnet man auch als Aminosäuresequenz. Die Primärstruktur stellt noch keine räumliche Struktur dar.

Die Sekundärstruktur eines Proteins meint die Ausbildung einer geordneten Raumstruktur. Dabei sind verschiedene Strukturtypen unterscheidbar, beispielsweise das β- Faltblatt oder die α- Helix. 5 Letztere soll hier näher erläutert werden, denn sie stellt eine wichtige Grundlage für die Keratinstruktur im Haar dar, wie wir in Folge noch sehen werden.

Die α- Helix ist eine rechtsgängige Spirale. Jede Umdrehung enthält etwa 3,6 Aminosäureseitenketten. Pro Windung wird so ein Fortschritt von 5,4 Å, das entspricht 5,4 nm erreicht. 6 Die α- Helix entsteht durch die Verdrillung von Bereichen der Proteinkette ohne Prolin. Wasserstoffbrückenbindungen stabilisieren die helikale Struktur. Sie werden „zwischen dem HN- Teil einer Säureamidgruppe und dem O=C- Teil einer gleichen Gruppe aus der nächsten Windung“ 7 ausgebildet, also zwischen den Peptidbindungen des Polypeptid- Rückgrates. Alle Aminosäureseitenketten stehen von der Helix ab. Kommt ein Prolin in der Primärstruktur vor, knickt die Helix hier ab, weil sich durch die sekundäre Aminogruppe des Prolins die Bindungswinkel an der Säureamidgruppe verändern. Für die Bildung der Sekundärstruktur ist die Gegenwart von Prolin also von entscheidender Bedeutung. Das Gerüstprotein „Keratin enthält in wichtigen Strukturbereichen kein Prolin und enthält deshalb besonders lange Bereiche der α- Helix.“ 8 Die Tertiärstruktur ist eine weitere Raumstruktur der Proteine, allerdings ist sie als der Sekundärstruktur übergeordnet zu betrachten. Sie wird bestimmt durch Bindungskräfte der Seitenketten der Aminosäuren. Bei den Seitenketten werden hydrophile und hydrophobe unterschieden. Das Wasser in Umgebung des Proteins ist bemüht eine große Anzahl an Wasserstoffbrücken mit den hydrophilen Seitenketten zu bilden. Dabei werden möglichst alle hydrophoben Seitenketten ins Innere eines knäuelförmigen Proteinmoleküls verdrängt. 9 Die nicht- kovalenten Wechselwirkungen der Wasserstoffbrückenbindungen stabilisieren mit anderen Bindungskräften die Tertiärstruktur. Andere Bindungskräfte wären beispielsweise die Disulfidbrücken. Letztere sind kovalente Bindungen zwischen den Schwefelresten zweier Cysteinreste. Hinzu kommen noch hydrophobe, ionische und Van.- der- Waals- Wechselwirkungen, durch die sich das Protein weiter faltet. Das entstandene knäuelartige Gebilde stellt die Tertiärstruktur dar Wenn

5 Vgl.: Heymann, 2003, S. 20

6 Vgl.: http://de.wikipedia.org/wiki/Alpha-Helix 7 Heymann, 2003, S. 20 8 Ebenda 9 Vgl.: Ebenda, S. 21

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sich viele Proteine zu einem Proteinkomplex zusammenlagern, spricht man von der Quartärstruktur. 10

2.2 Keratin

α- Keratine sind die Gerüstproteine der Epidermis. Aus ihnen bestehen sowohl Hornhaut, Nägel als auch Haare. Bestimmendes Strukturelement der α- Keratine ist die oben diskutierte α- Helix. Menschliche Epithelien und die Hornsubstanz aus Haut, Haaren und Nägeln sind aus unterschiedlichen Keratinen aufgebaut. Im Haar sind zehn Typen vertreten, die nur dort vertreten sind. Im Keratin von Hornhaut, Nägeln und Haaren des Menschen herrscht ein, im Gegensatz zu anderen Proteinen, hoher Cysteingehalt von ca. 5 %. Im Haar ist ein besonders hoher Cysteingahlt in den globulären C- und N- terminalen Enden zu finden. Einzelne Keratinmoleküle werden über Disulfidbrücken miteinander verbunden. Diese bilden sich zwischen den Cysteinseitenketten des einen Keratinmoleküls und denen des benachbarten unter Bildung des so genannten „Cystins“ aus. Wie oben bereits angedeutet bestehen große Abschnitte des α- Keratins aus α- Helix. In den Bereichen der Helix wechseln sich Aminosäuren mit hydrophilen und hydrophoben Seitenketten ab und zwar in der Weise, dass zunächst drei hydrophile, dann eine hydrophobe, dann zwei hydrophile und wieder eine hydrophobe Seitenkette aufeinander folgen. Diese fortlaufende Folge von insgesamt sieben Aminosäuren bildet jeweils zwei Windungen der Helix. Dabei stehen die hydrophoben Seitenketten immer wie ein Borstensaum von der Helix ab. Entsprechend seinen gewöhnlichen Eigenschafen unternimmt das umgebende Wasser den Versuch möglichst viele hydrophobe Seitenketten auszugrenzen. Dadurch sorgt es dafür, dass sich jeweils zwei Keratinmoleküle parallel zusammenlagern, dabei vermutlich immer eins vom sauren und eins vom neutralen Typ. Die beiden zusammen gelagerten Keratinmoleküle werden auch als dimere Keratineinheit bezeichnet. Lagern sich zwei dimere Keratineinheiten zusammen so entstehen Komplexe aus vier Keratinmolekülen. Diese werden auch „Protofilamente“ genannt. Protofilamente sind die kleinsten α- Keratinassoziationseinheiten die unter dem Elektronenmikroskop erkennbar sind. Sie ordnen sich wiederum weiter zu Protofibrillen, von denen sich mehrere weiter zu Mikrofibrillen anordnen. Mikrofibrillen lassen sich mit einem Durchmesser von 7,5 nm bereits unter dem Lichtmikroskop erkennen. Neben den fibrillenbildenden Keratinen kommen im Haar noch weitere Proteinmoleküle vor: die „Matrixproteine“, auch „Schwefelreiche Keratine“ genannt. Sie haben einen höheren

10 Vgl.: http://de.wikipedia.org/wiki/Protein

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