BSE - Bovine Spongiforme Enzelopathie


Ausarbeitung, 2000

9 Seiten, Note: 1,7


Leseprobe


Thema: Bovine Spongiforme Encephalopathie

1985 trat in Großbritannien zum ersten Mal die Krankheit BSE auf. Weitere Todesfälle wurden untersucht, bis sich 1987 herausstellte, dass es sich um eine Epidemie handelt.

Neun weitere Länder wurden betroffen, doch das Vereinte Königreich hat es am schwersten getroffen, denn dort wurden mehr als 170 000 Fälle registriert.

BSE-Fälle in Europa 2000

Abbildung in dieser Leseprobe nicht enthalten

Die Ursache für die Krankheit BSE (was ungefähr übersetzt soviel bedeutet wie „schwammförmige Gehirnkrankheit des Rindes“ oder kurz: Rinderwahn) ist immer noch unklar.

Es wird behauptet, die Rinder wurden krank, weil sie Tiermehl zu essen bekommen haben, in denen vielleicht Krankheitserreger für BSE enthalten waren.

Wissenschaftler vermuten, dass diese Krankheitserreger infizierte Prionen sind und daher die Ursache für BSE oder zumindest ein Indikator für die Krankheit.

Prionen, das sind infektiöse Eiweiß - Proteine die im lebenden Organismus, in einer gesunden Form, vorkommen. Es ist eine ganz neue Art von Krankheitserregern. Sie unterscheiden sich in wesentlichen Punkten von den bis heute bekannten Viren und Bakterien: Prionen sind extrem resistent gegen Hitze und Chemikalien. Selbst Erhitzen auf 100°C kann Prionen nicht inaktivieren. Außerdem sind sie sehr schwer biologisch abbaubar - in der Erde überleben sie über Jahre hinweg.

Im normalen Körper kommen, Prionproteine PrPC vor (bei Menschen werden Prionen auf dem 20. Chromosom codiert). Diese können aber durch Behandlung mit Verdauungsenzymen vollständig zerstört werden. (Man nimmt an, dass das Immunsystem nicht auf die entstehenden Krankheiten reagiert, da keine Antikörper gebildet werden)

Eine Abgewandelte Form dieser Prionproteine sind die „Scrapie Prionproteine“ PrPSc und bei Rinderwahnsinn die BSE Prionproteine, kurz: PrPBSE.

PrPSc ist das Krankheitserregende Protein. Es wird sogar behauptet, dass diese Krankheit, die Traberkrankheit bei Schafen, die Ursache für BSE ist.

Im Gegensatz zu PrPC kann PrPSc nicht durch Zugaben von Verdauungsenzymen abgebaut werden.

Trifft jetzt ein „normales“ Prion auf ein infiziertes, so wird das normale sofort in ein krankes und äußerst ansteckendes Prionprotein umgewandelt. Die Menge an PrPSc nimmt während des Krankheitsverlaufs im Körper zu. Und je mehr PrPSc vorhanden ist, desto höher ist die Zunahme der Infektiösität.

Also kommt es, nach eindringen von PrPSc in den Körper, zu einer Umwandlung der PrPC zu PrPSc.

Diese neues PrPSc fangen nun auch an PrPC in PrPSc umzuwandeln. Es kommt zu einer Kettenreaktion bei der die PrPSc Produktion exponentiell ansteigt und das Gehirn durch die PrPSc-Ablagerungen unwiderruflich geschädigt wird.

Prionerkrankungen treten bei Menschen und bei Tieren auf.

Hier die bisher bekannten Spezies:

Abbildung in dieser Leseprobe nicht enthalten

Die Inkubationszeit der einzelnen Krankheiten ist unterschiedlich: 3-4 Jahre beträgt sie beim Schaf, 3-7 beim Rind und über 10 Jahre beim Menschen. Nach dem Ausbruch führt sie nach nur wenigen Monaten zum Tod.

Hat sich nun ein Rind mit PrPSc infiziert, können fast 15 Jahre vergehen, bis sich die ersten Anzeichen einer Erkrankung, wie z.B. Zittern oder Schreckhaftigkeit, zeigen. In dieser Zeit können Produkte von infizierten Tieren ungehindert in unsere Nahrungsmittel gelangen.

Allerdings gibt es noch keine Gewißheit, bei welchen Nahrungsmitteln Gefahr besteht infiziert zu werden.

In welcher Wurst kann Rindfleisch enthalten sein?

Abbildung in dieser Leseprobe nicht enthalten

1: Zusatz anderer Rinderbestandteile möglich (z.B. Fettgewebe, Bindegewebe)
2: Zusatz von Kalbfleisch und Kalbsleber möglich

Abbildung in dieser Leseprobe nicht enthalten

© by Philipp Hardy

Nach der Infektion eines Tieres mit BSE befindet sich das Tier in einer sog. ersten Phase.

Nach heutigen wissenschaftlichen Methoden kann in dieser Phase keine Infektiösität im Tier festgestellt werden. Es wird daher von BSE-Massnahmen abgesehen. Eine Gefährdung ist allerdings nicht ausgeschlossen.

In der zweiten Phase besitzt das Tier schon eine hohe Menge an PrPSc im Körper. Diese Phase kann bis zu 6 Monate dauern und ist für den Verbraucher schon gleich gefährlich wie ein sichtbar erkranktes Tier. Allerdings kann mit Hilfe eines Tests die Erkrankung an BSE nachgewiesen wird.

In der dritten Phase treten dann also die Krankheitssymtome auf. Das durchschnittliche Alter der Tiere in der dritten Phase liegt bei 3-5 Jahren.

Gesetz dem Fall, dass BSE durch Prionen übertragen wird, haben Wissenschaftler versucht, Tests herzustellen, die eine Erkrankung erkennen können, die sog. Schnelltests. Die Europäische Kommission läßt Schnelltests von folgenden Herstellern zu:

- CEA (Name des Tests: Biorad)
- Prionics AG (Name des Tests: Prionic Check)
- Enfer Technology Ltd. (Enfer test system)

Fünf weitere Schnelltests werden derzeit geprüft.

Die Testverfahren weisen Prionen im Nervensystem nach. Da man die Prionen nur im infizierten Gehirn nachweisen kann, können die Tests nur nach dem Tod des Rindes durchgeführt werden.

Voraussetzung für einen BSE - Test ist, dass das Tier älter als 32 Monate sein muss.

Bei einem solchen Test ist das Kernstück ein Antikörpereiweiß, das den Erreger der Prion- Erkrankungen in kleinsten Mengen aufspüren kann. Die größte Menge von BSE-Prionprotein und damit die höchste Infektiösität befindet sich im Gehirn und Rückenmark.

Die Prionics AG hat speziell für den BSE - Schnelltest „Prionic Check“ einen monoklonalen Antikörper entwickelt, der für die Erkennung der Prionproteine verantwortlich ist. Dieser Antikörper hat die Formel 6H4.

Der Prionic Check erfolgt in zwei Stufen, denn mit Hilfe der Antikörper können nicht nur die spezifischen BSE Prionproteine nachgewiesen werden, sondern auch die normalen Prionproteinen. Bereits nach 7 -8 Stunden kann ein Testergebnis vorliegen.

Testablauf:

1. Nachdem das Tier geschlachtet wurde, werden mit einem Speziealinstrument Proben aus dem Gehirn und oder dem Rückenmark entnommen und verflüssigt.

2. Die Proben werden einer Protease - Behandlung unterzogen. Das heißt: Es werden Verdauungsenzyme hinzugegeben, die PrPC zerstören. So können die Forscher PrPC und PrPSc miteinander vergleichen, da PrPSc durch Zugabe von Enzymen nicht zerstört werden kann. Das übriggebliebene verdauungsresistente Fragment des krankheitsspezifischen Prionproteins PrPSc wird nun in einem Immunoblotting - Verfahren nachgewiesen.

3. Jetzt kommt es zu einer Auftrennung durch eine sog. Gel - Elektrophorese. Dabei wird die vorhandene Probe auf einen Reagenzträger aus geleeartigem Material übertragen. Anschließend werden die Proteinfragmente in einem elektrischen Feld nach ihrer Größe aufgetrennt. Denn Prionen haben die Eigenschaft, dass sie in einem elektrischen Feld je nach ihrer Größe schneller oder langsamer werden (Je kleiner, desto schneller).

Nach einer gewissen Zeit 3wandern die kleinsten Fragmente des abgebauten normalen Proteins (PrPC ) unten aus dem Gel heraus. Das resistente PrPScFragment setzt sich in der unteren Hälfte und die unverdauten PrPC und PrPSC Moleküle in der oberen Hälfte des Gels an.

4. Nach dieser Trennung wird das Gel auf eine Membran gelegt und die Proteine durch das Anlegen eines elektrischen Feldes auf die Oberfläche dieser Membran transferiert.

5. Die auf der Membranoberfläche haftenden PrP Moleküle können nun mit Hilfe von Antikörpern nachgewiesen werden. Dabei läßt man zuerst die Antikörper an die Proteine binden und wäscht danach überschüssige, ungebundene Antikörper weg. Die Antikörper sind gekoppelt an spezielle Enzyme, die nach Zugabe von geeigneten Chemikalien eine Lichtemission an der Stelle der Membran erzeugen, an denen sich die PrP Moleküle befinden. Diese Lichtemissionen werden mit geeigneten Geräten als Signale aufgezeichnet.

6. Das Ergebnis:

Abbildung in dieser Leseprobe nicht enthalten

Dies ist ein Testverfahren, wie es die Prionics AG durchführt

Auf die Frage „Was dürfen wir noch essen?“ können Wissenschaftler immer noch keine genaue Antwort geben. Ob auch Milchprodukte für die Menschen gefährlich werden kann, ist auch noch unklar. Und wie sieht es mit ÖKO-Fleisch aus?

Auf einem Ökologischen Bauernhof ist die Viehhaltung ganz anders als auf einem konventionellen.

Stoffkreislauf in einem ökologisch wirtschaftenden Betrieb:

Abbildung in dieser Leseprobe nicht enthalten

Die wichtigsten Kriterien der EU über den ökologischen Landbau:

- Verzicht auf chemischen Pflanzenschutz und Düngungsmittel
- Wechselnde Anaufolge auf den Feldern
- Erhalt oder sogar Steigerung der Bodenfruchtbarkeit
- Ausgewogene Nährstoffkreisläufe und flächengebundene Tierhaltung
- Artgerechte Tierhaltung
- Ökologisch ausgerichtete Fütterung ohne Zusatz von Antibiotika und wachstumsfördernden Mitteln

Ob die Tiere, die auf einem Ökohof leben, von BSE verschont bleiben, kann man nicht sagen.

Quellenverzeichnis:

- the Economist
- Europäische Kommission
- Microsoft Encarta Enzyklopädie
- www.prionics.ch
- www.ndr2.de
- www.interpharma.ch

Ende der Leseprobe aus 9 Seiten

Details

Titel
BSE - Bovine Spongiforme Enzelopathie
Note
1,7
Autor
Jahr
2000
Seiten
9
Katalognummer
V101163
ISBN (eBook)
9783638995849
Dateigröße
3463 KB
Sprache
Deutsch
Schlagworte
Bovine, Spongiforme, Enzelopathie
Arbeit zitieren
Ines Weber (Autor:in), 2000, BSE - Bovine Spongiforme Enzelopathie, München, GRIN Verlag, https://www.grin.com/document/101163

Kommentare

  • Gast am 26.1.2004

    quark, unvollständig...

Blick ins Buch
Titel: BSE - Bovine Spongiforme Enzelopathie



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