Biochemie II. Lernzusammenfassung


Prüfungsvorbereitung, 2013

47 Seiten, Note: 1,3

Lise Meitner (Autor)


Leseprobe

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Allosterische Enzyme
- sigmoidaler Kurvenverlauf
- Enzyme bestehen aus mehreren Untereinheiten und beinhalten mehrere aktive Zentren
- Die Bindung an eine Untereinheit beeinflusst die Affinität der weiteren Untereinheiten
(Kooperativität, s.u.)
- Im Metabolismus oft Enzyme, die regulatorische Schritte katalysieren und dadurch
besonderer Kontrolle unterliegen
- Allosterische Enzyme sind NICHT durch die Michaelis-Menten-Kinetik beschreibbar!
Allosterische Enzyme: Aspartat-Transcarbamoylase (ATC)
- Schrittmacher-Reaktion zur Pyrimidin-Biosynthese
- je sechs katalytische und regulatorische Untereinheiten; jede katalytische Untereinheit
mit drei aktiven Zentren

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T- und R-Form
Konzertiertes Modell (Monod, Wyman, Changeux)
Sequenzmodell (Koshland, Nemethy, Filmer)

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Isoenzyme:
- katalysieren die gleiche Reaktion, haben aber unterschiedliche Aminosäuresequenzen
- Gewebe- oder Entwicklungsspezifisch exprimiert
Beispiel: Glukokinase (GK; Leber) und Hexokinase (HK; Muskel); im Gegensatz zur HK
keine Inhibition der GK durch Glukose-6-Phosphat. Außerdem etwa 50-fach niedrigere
Affinitat der GK fur Glukose.
Effekt: In der Leber Glukose nur phosphoryliert, wenn in hoher Konzentration
( Glykogen-Aufbau); bei niedriger Glukosekonzentration keine Phosphorylierung, statt
dessen Freisetzung ins Blut zur Versorgung von Hirn und Muskulatur.
Enzymmodifikationen:
- Phosphorylierung (an Ser, Thr, Tyr), Acetylierung, Sulfation, Ubiquitinierung,
proteolytische Spaltung (Zymogene/Proenzyme aktives Enzym)

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Glycolyse (im Cytosol)
Nettogleichung der Glycolyse:
C
6
H
12
O
6
(Glucose) + 2 NAD
+
+ 2 ADP + 2 P
i
+ 2 H
2
O
2 CH
3
COCOO
-
(Pyruvat) +
2 NADH
+
2 ATP
+ 2 H
3
O
+
Direkter ATP-Gewinn durch
Substratkettenphosphorylierung
Schritt 1: - 2 ATP (Vorbereitungsphase)
Schritt 3: + 4 ATP + 2 NADH (Energieliefernde Phase)
Hexokinase
- Fixierung von Glucose in der Zelle durch Phosphorylierung
- Substrate: Glucose, Mg
2+
, ATP
- stark exergon (G0` = - 16.7 kJ/mol; G = - 33.5 kJ/mol
- 4 Isoenzyme: unterschiedliche Gewebeverteilung und Eigenschaften
- Glucose-6-phosphat inhibiert allosterisch
Glucose-6-phosphat-Isomerase
- Isomerisierung von Aldose zu Ketose (über das cis-Endiol)
- Substrate: Glucose-6-Phosphat / Fructose-6-Phosphat
- leicht reversibel (G0` = 1,7 kJ/mol; G = - 2.5 kJ/mol)

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Phosphofructokinase 1
- Phosphorylierung von Fructose-6-Phosphat zu Fructose-1.6-bisphosphat
- Substrate: Fructose-6-Phosphat, Mg
2+
, ATP
- stark exergon (G0` = -14.4 kJ/mol; G = - 22.2 kJ/mol)
- Schlüsselenzym geschwindigkeitsbestimmend, allosterisch reguliert
- AMP, ADP und F-2,6-bisphosphat (hormonell) aktivierten allosterisch
- ATP, Citrat, H
+
inhibieren allosterisch
Aldolase
- Aldolspaltung unter Auflösung des Halbacetals (II 18)
- Substrat: Fructose-1.6-bisphosphat
- Spaltung in Glycerinaldehyd-3-phosphat und Dihydroxyacetonphosphat
- reversibel (G0` = 23.8 kJ/mol; G = - 1.3 kJ/mol)
Triosephosphat-Isomerase
- Isomerisierung in das reaktivere Glycerinaldehyd-3-Phosphat (II 21)
- Substrat: Dihydroxyacetonphosphat
- leicht reversibel (G0` = 7.5 kJ/mol; G = 2.5 kJ/mol)
- Gleichgewicht zu 96% auf Seite des Dihydroxyacetonphosphat; dennoch Fortschreiten
der Reaktion hin zu Glycerin-3-Phosphat, da dieses rasch weiterreagiert
unerwünschte Nebenreaktion:
Glycerinaldehyd-3-phosphat-Dehydrogenase
- Oxidative Phosphorylierung von Glycerinaldehyd-3-phosphat
- Substrat: Glycerinaldehyd-3-phosphat, NAD+, Pi
- leicht reversibel (G0` = 6.3 kJ/mol; G = - 1.7 kJ/mol)
- Glycerinaldehyd-3-Phosphat-Dehydrogenase koppelt zwei Teilreaktionen über ein
energiereiches Thioester-Intermediat

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Mechanismus
Energieprofil der Gesamtreaktion
Phosphoglyceratkinase
-
Substratkettenphosphorylierung
- 1,3 BPG: größeres Phosphorylgruppenübertragungspotential als ATP
- Substrat: 1.3-Bisphosphoglycerat, Mg
2+
, ADP, P
i
- leicht reversibel (G0` = -18.5 kJ/mol; G = 1.3 kJ/mol)

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Phosphoglyceratmutase
- Isomerisierung (II 30)
- Substrat: 3-Phosphoglycerat / 2-Phosphoglycerat
- leicht reversibel (G0` = 4.4 kJ/mol; G = 0.8 kJ/mol)
Enolase
- Dehydrogenierung zu Phosphoenolpyruvat
- Substrat: 2-Phosphoglycerat
- leicht reversibel (G0` = 1.7 kJ/mol; G = - 3.3 kJ/mol)
Pyruvatkinase
-
Substratkettenphosphorylierung
- Substrat: Phosphoenolpyruvat, Mg
2+
, ADP, P
i
- stark exergon (G0` = -31.4 kJ/mol; G = - 16.7 kJ/mol)
treibt die Glykolyse an (Glykolysemotor)
- treibende Kraft ist die Bildung der stabilen Keto-Form des Pyruvat
PEP besitzt ein sehr hohes Gruppenübertragungspotential
G0` = -61,9 kJ/mol (Hydrolyse des PEP)
- F-1,6-bisphosphat aktiviert allosterisch (feed forward)
- ATP, Alanin, AcetylCoA inhibieren allosterisch
Kontrolle
Intrazellulare Anpassung an den Energiegehalt der Zelle:
ATP-Verbrauch, NADH-Spiegel
Extrazellulare Kontrolle durch Hormone:
Adrenalin, Glucagon, Insulin
Pasteur-Effekt
Hohere Umsatzgeschwindigkeit von Glucose zu Lactat unter anaeroben Bedingungen
Warburg-Effekt
Fast alle Tumorzellen haben eine erhohte Glykolysegeschwindigkeit auch unter aeroben
Bedingungen. Durch Hypoxie wird HIF-1 aktiviert und das Wachstum von Blutgefäßen
gefördert.

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Ende der Leseprobe aus 47 Seiten

Details

Titel
Biochemie II. Lernzusammenfassung
Hochschule
Freie Universität Berlin  (Institut für Chemie und Biochemie)
Veranstaltung
Biochemie II
Note
1,3
Autor
Jahr
2013
Seiten
47
Katalognummer
V278372
ISBN (eBook)
9783656720614
ISBN (Buch)
9783656722892
Dateigröße
8732 KB
Sprache
Deutsch
Schlagworte
biochemie, lernzusammenfassung
Arbeit zitieren
Lise Meitner (Autor), 2013, Biochemie II. Lernzusammenfassung, München, GRIN Verlag, https://www.grin.com/document/278372

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