Pepsin - Protease der menschlichen Verdauung

Inhaltsverzeichnis

1. Einleitung

2. Menschliche Verdauung

3. Enzyme
3.1. Verdauungsenzyme
3.2. Erläuterung zur Proteinverdauung
3.3. schematische Darstellung der Proteinverdauung

4. Pepsin
4.1. Vorkommen und Wirkung
4.2. pH-Abhängigkeit
4.3. Temperatur-Abhängigkeit

5. pflanzliche Proteasen
5.1. Actinidin
5.2. Papain
5.3. Bromelain

6. Proteasen als Medikamente und zur Nahrungsergänzung

7. Auswertung

8. Anhang
8.1. Temperatur-Abhängigkeit von Pepsin
8.2. pH-Abhängigkeit von Pepsin
8.3. Versuche mit Quark und Kiwi

9. Quellenverzeichnis

10. Selbstständigkeitserklärung

1. Einleitung

Im Biologieunterricht im Jahrgang 11 wurde in den Themenbereichen Stoffwechsel und Enzymatik die Bedeutung von Enzymen für biochemische Prozesse deutlich. Insbesondere ihre Funktion im menschlichen Stoffwechsel ist unumstritten und wichtig, ihre Funktionsweise kompliziert und wirkungsvoll zugleich. Als eines der wichtigsten, im menschlichen Stoffwechsel arbeitenden Enzyme lernte man Pepsin kennen. Allerdings gibt es noch viele andere Enzyme, unter anderem auch in Pflanzen. Es stellt sich also die Frage, ob der Mensch auf körpereigenes Pepsin angewiesen ist oder ob Stoffwechselvorgänge auch mit Hilfe pflanzlicher Enzyme, die das Pepsin vielleicht ersetzen könnten, ablaufen würde. Um diese Frage klären zu können, werde ich mich nun im Folgenden mit den einzelnen Themen-breichen Verdauung, Enzyme, Pepsin und pflanzlichen Proteasen befassen, Versuche durchführen und gegebenenfalls weitere Informationen, zum Beispiel aus dem Internet, auswerten.

2. Menschliche Verdauung

Die menschliche Verdauung lässt sich in sechs Teilvorgänge aufteilen. Der erste Schritt ist die Nahrungsaufnahme, der durch die Zerkleinerung der Nahrung, die teilweise enzymatisch unterstützt wird, fortgesetzt wird. Der dritte Schritt ist die enzymatische Spaltung der Nahrungsproteine, -lipide und -kohlenhydrate in ihre kleinsten Bestandteile, so dass diese im vierten Schritt, der Passage, durch den Darmtrakt mittels Muskelbewegungen transportiert werden können und letztendlich im fünften Schritt durch das die Darmwand auskleidende Epithel aufgenommen und zu den Zellen transportiert werden können. Diesen Vorgang nennt man Resorption und alle nicht resorbierbaren Nahrungskomponenten werden im letzten Schritt, der sogenannten Defäkation, ausgeschieden.

3. Enzyme

Enzyme sind Proteine mit einer bestimmten Tertiärstruktur, die sie dazu be- fähigt, Reaktionen zu beschleunigen, indem sie die für die Reaktion benötigte Aktivierungsenergie herabsetzen, ohne selbst an der Reaktion beteiligt zu sein, und somit am Ende unverändert vorliegen. Außerdem ist ihre Struktur für eine Substratspezifität verantwortlich, das heißt, ein Enzym bewirkt meist nur eine Reaktion bei einem Ausgangsstoff. Aufgrund der verschiedenen Reaktionstypen, die Enzyme beeinflussen, lassen sie sich in sechs Gruppen einordnen: Hydrolasen, auf die später noch einmal eingegangen wird, Oxidoreduktasen, Transferasen, Lyasen, Isomerasen und Ligasen.

Abbildung in dieser Leseprobe nicht enthalten

G = Reaktionsenthalpie

ΔG* = unkatalysierte Aktivie-rungsenergie

ΔG*enz = enzymatisch kataly-sierte Aktivierungsenergie. Das Diagramm stellt den Verlauf einer exergonischen Hinreak-tion dar (ΔG= negativ).^[1]

3.1. Verdauungsenzyme

Verschiedene Enzyme, die für die menschliche Verdauung notwendig sind, kommen im ganzen Verdauungstrakt, vom Mund bis zum Darm, vor und alle gehören zur Gruppe der Hydrolasen. Das sind „Enzyme, die chemische Bindungen unter gleichzeitiger Aufspaltung von Wasser spalten“^[2]. Je nach dem von ihnen gespaltenen Substrat bezeichnet man die Enzyme als Proteasen (= proteinspaltende Enzyme), Lipasen bzw. Esterasen (= fett- spaltende Enzyme) und Carbohydrasen (= kohlenhydratspaltende Enzyme).

3.2. Erläuterung zur Proteinverdauung

Die an der Proteinverdauung beteiligten Enzyme nennt man Proteasen. Diese lassen sich noch einmal in zwei Gruppen unterteilen: Die Proteinasen bzw. Endopeptidasen spalten Peptidketten zu kleineren Kettenstücken, von deren Ende die Peptidasen bzw. Exopeptidasen jeweils einzelne Amino-säuren abspalten. Diesen Vorgang nennt man proteolytische Reaktion und als proteolytische Umwandlung bezeichnet man die Aktivierung von Pro - enzymen und Zymogenen, einer Enzymvorstufe der Proteinasen. Exo-peptidasen haben keine Vorstufen, unterscheiden sich aber an dem von ihnen bevorzugten Peptidkettenende, von dem sie die Aminosäuren abspal-ten und werden dementsprechend als Amino- bzw. Carboxylpeptidasen bezeichnet.

3.3. Schematische Darstellung der Proteinverdauung

Abbildung in dieser Leseprobe nicht enthalten

4. Pepsin

4.1. Vorkommen und Wirkung

Pepsinogen, die Vorstufe des^[3] Pepsins, wird in den Hauptzellen der Fundus-drüsen des Magens gebildet. Durch die hier vorhandene Salzsäure, die un-ter anderem einen pH-Wert von 1 bis 1,5, das bedeutet stark sauer, verursacht, der durch die Vermischung mit der Nahrung auf ca. zwei erhöht wird, wird das Pepsinogen in Pepsin und andere Peptide gespalten. In neutraler Reaktion würden einige dieser Peptide als Inhibitoren (= Hemmstoffe) des Pepsins wirken, was aber durch die stark saure Umgebung verhindert wird und das Pepsin kann die restlichen Peptide direkt verdauen. Außerdem katalysiert das gebildete Pepsin die Umwandlungsreaktion von Pepsinogen zu neuem Pepsin. Diesen Vorgang nennt man Autokatalyse, da die Reaktion gerade auf Grund des Ergebnisses noch schneller abläuft.

Abbildung in dieser Leseprobe nicht enthalten

Die Abbildung zeigt die vereinfachte Darstellung der Autokatalyse des Pepsins^[4]

Dadurch, dass der Verdauungsvorgang des Pepsins in Salzsäure stattfindet, wird er durch diese vereinfacht, da Nahrungsproteine denaturiert werden und aufquellen. Die Endopeptidase Pepsin, die aus sechs bis acht verschiedenen Enzymproteinen mit gleicher Substratspezifität besteht, spaltet ca. zehn Prozent der Peptidbindungen eines Proteins und zwar an folgenden Stellen:

Abbildung in dieser Leseprobe nicht enthalten^[5]

4.2. pH-Abhängigkeit

Mit Hilfe eines Versuchs, bei dem eine Quarklösung mit einer Pepsinlösung gemischt wird und diese jeweils in unterschiedlichen Säuren bzw. Laugen eine viertel Stunde lang bei ca. 30°C bis 40°C reagieren können, ergibt sich in etwa folgendes Diagramm:

Abbildung in dieser Leseprobe nicht enthalten

Es lässt sich also feststellen, dass das pH-Optimum von Pepsin in etwa bei einem pH-Wert von 2 liegt, also dem der Magensäure entspricht. Außerdem wird das Enzym ab einem pH-Wert von ca. 5 inaktiv, was bedeutet, dass es ausschließlich im stark sauren Bereich wirkt und weder im neutralen noch im alkalischen.^[6]

4.3. Temperatur-Abhängigkeit

Mit Hilfe eines Versuchs, bei dem eine Quarklösung mit einer Pepsinlösung gemischt wird und diese jeweils in 0,01 molarer Salzsäure eine viertel Stunde lang bei unterschiedlichen Temperaturen reagieren können, ergibt sich in etwa folgendes Diagramm:

Abbildung in dieser Leseprobe nicht enthalten

Es lässt sich also feststellen, dass das Temperatur-Optimum von Pepsin in etwa bei 35°C bis 40°C liegt, also der durchschnittlichen Körpertemperatur des Menschen entspricht. Außerdem wird bei ca. 70°C kein Quark mehr aufgelöst, was auf eine temperaturbedingte Zerstörung des Enzyms hinweist.^[7]

5. pflanzliche Proteasen

Pflanzen nutzen hauptsächlich die biokatalytische Wirkung von Enzymen, um Gleichgewichte in den Zellen herzustellen. Des Weiteren sind Enzyme für den Proteinabbau notwendig, da dieser für die Anpassung an veränderte Umwelten, „Recycling“ von Aminosäuren, Beseitigung geschädigter Moleküle und die Zerlegung im Rahmen der „Haushaltsführung“ notwendig ist.^[8]

Die wichtigsten Coenzyme bei pflanzlichen Reaktionen sind NAD, NADP und ATP. Allerdings beschränkt sich die Substratspezifität pflanzlicher Proteasen meist auch nur auf pflanzliche Proteine.

5.1. Actinidin

Actinidin ist eine in der Kiwi vorkommende Endopeptidase. Durch einen pH-Teststreifen habe ich ermittelt, dass die Kiwi einen pH-Wert von etwa 4 hat, das heißt, leicht sauer ist.

Die Wirkung des Enzyms lässt sich an einem Versuch zeigen, bei dem aus Milch, Quark und Zucker eine Quarkspeise erstellt wird, die gekühlt mit kühlem Kiwi-Püree, ungekühlt mit ungekühltem Kiwi-Püree und ungekühlt mir erwärmten Kiwi-Püree gemischt wird und eine halbe Stunde lang alle zehn Minuten eine Probe gekostet wird. Dabei lässt sich folgende Geschmacks-veränderung feststellen:

Abbildung in dieser Leseprobe nicht enthalten

Diese Ergebnisse zeigen, dass Actinidin bei Zimmertemperatur schnell und stark wirkt, in kühlerer Umgebung zwar langsamer aber zumindest sehr ähnlich und dass, wenn man die Kiwi erhitzt, neben dem fruchtigen Geschmack auch die enzymatische Wirkung verloren geht.^[9]

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5.2. Papain

Papain ist eine Endopeptidase, die aus den Blättern des Melonenbaums (Papaya) gewonnen wird. Ihre Wirkung lässt sich an einem Versuch mit Gelatine zeigen, bei dem zwei Gelatineproben, von denen eine mit einer Papainlösung versetzt wird, nach einer Nacht im Kühlschrank verglichen werden. Hierbei stellt man fest, dass nur die Probe ohne das Enzym hart geworden ist. Erklären lässt sich diese Tatsache dadurch, dass sich normalerweise Gelatineeiweiß bildet und ein dreidimensionales Netzwerk spannt, in das Wasser eingelagert ist. Papain zerstört allerdings die Gelatinekonstruktion zu kurzen Bruchstücken und die Gelbildung bleibt aus.^[10]

5.3. Bromelain

Aus dem Saft der Ananas lässt sich die^[11] Endopeptidase Bromelain isolieren. Dies ist ein Gemisch aus sauren und basischen Proteinen mit einem pH-Optimum bei 7 bis 8. Außerdem ist sie sehr empfindlich gegenüber Sauerstoff und Schwermetallen.^[12]

6. Proteasen als Medikamente und zur Nahrungsergänzung

Zunächst ist es wichtig zu beachten, dass es bei pflanzlichen Proteasen im menschlichen Verdauungssystem zu Komplikationen kommen kann, da das menschliche Immunsystem diese nicht erkennt und deshalb inaktiviert. Das kommt daher, dass körperfremde Enzyme nur in kleinen Mengen in unserem Körper enthalten sind, da sie im Grunde nur durch die Nahrung aufgenommen werden und in der Regel dann durch körpereigene Proteasen verdaut werden.

Des Weiteren besteht die Gefahr, dass der menschliche Körper trotz Immun-system nicht genügend gegen die fremden Enzyme geschützt ist und zum Beispiel die Magenschleimhaut, die zum Abhalten der Enzymwirkungen und der ätzenden Wirkung der Salzsäure dient, angegriffen wird. Dies lässt sich auf Grund der Tatsache vermuten, dass es auf der Haut, bei längerem Kontakt mit frischer Ananas bzw. frischen Feigen, in denen die Protease Ficin enthalten ist, zu Rötungen kommt.^[13]

Dennoch gibt es einige Medikamente, die zum Teil oder sogar ganz aus pflanzlichen Proteasen bestehen. Hierbei handelt es sich allerdings um stark dosierte Formen oder Enzym-Lösungen. Rezeptfrei in der Apotheke kann man zum Beispiel Mulsal N gegen Kreuzschmerzen erhalten, deren Bestandteile Bromelain, Papain und Trypsin sind. Ebenso wie bei dem gegen Entzündungen im Mundraum angewandten Wobenzym N, das unter anderem aus Bromelain, Papain, Pankreas Pulver, Proteasen, Chymotrypsin und Trypsin besteht, sieht man, dass nie pflanzliche Enzyme allein Grundlage eines Präparats sind.

Eine einzig und allein aus Pepsin bestehende Arznei zur Selbstmedikation ist der Pepsinwein, der der Gewichtskontrolle dient, da er appetitanregend und magensaftsekretionsfördernd wirkt.^[14]

7. Auswertung

Durch die für meine Facharbeit gesammelten Informationen, gehe ich davon aus, dass sich die Frage, ob pflanzliche Proteasen das körpereigene Enzym Pepsin ersetzen könnten, eindeutig mit Nein beantworten lässt.

Erst einmal haben die Versuche bezüglich der pH-Abhängigkeit und Temperatur-Abhängigkeit des Pepsins gezeigt, dass es ideal auf seinen Einsatzort abgestimmt ist. So liegt das pH-Optimum bei ca. zwei, was dem durch die Nahrung erhöhten pH-Wert der Magensäure entspricht, und da der Mensch eine durchschnittliche Körpertemperatur von etwa 37°C hat und sich ungefähr bei diesem Wert auch das Temperatur-Optimum von Pepsin befindet, lässt sich auch hier wieder ein Übereinstimmung zwischen Enzym und Ort, an dem es arbeitet, feststellen

Des Weiteren gibt es zwar durchaus Enzyme mit einer ähnlichen Funktions-weise wie Pepsin und Actinidin, Papain und Bromelain sind wie auch Pepsin Endopeptidasen, dennoch lassen sich jedes Mal Unterschiede feststellen:

So liegt zum Beispiel der pH-Wert der Kiwi bei 4. Da es in der Natur häufig zu extrem angepassten Organismen kommt, denke ich, dass das pH-Optimum des Actinidins somit auch in etwa im Bereich 4 liegt. Dies wäre also der niedrigste Randbereich des pH-Spektrums, bei dem Pepsin arbeitet. Ähnliche Ergebnisse würde ich auch bei der Papaya erwarten und beim Bromelain liegt das Optimum des bevorzugten pH-Bereichs bei sogar sieben bis acht.

Deshalb denke ich, ersetzen diese pflanzlichen Proteasen nur zu einem geringen Teil das Pepsin bzw. dienen nur als Unterstützung, was sich auch an Hand der Ergebnisse bezüglich möglicher Medikamente ergibt.

Erst einmal sind Enzyme aus Pflanzen nicht ungefährlich für den Menschen und auch die Arzneimittel, in denen sie vorkommen, bestehen immer zu einem Teil auch aus Enzymen, die auch im menschlichen Verdauungssystem vorkommen.

Abschließend lässt sich also zusammenfassen, das der Mensch nicht ohne Pepsin bzw. ganz allgemein ohne seine körpereigenen Enzyme leben könnte, da diese für sämtliche Stoffwechselvorgänge von lebenswichtiger Bedeutung sind.

Meine persönliche Meinung zur Facharbeit ist daher, dass ich vom Ergebnis her nichts neues und unerwartetes erfahren habe, ich aber dennoch einiges Wissenswerte dazugelernt habe, da ich mich so doch intensiver als im letzten Schuljahr mit diesem Thema, das mich durchaus interessiert hat, beschäftigen konnte.

8. Anhang

8.1. Versuchsprotokoll: Temperaturabhängigkeit von Pepsin

Materialien: 7 Reagenzgläser, 7 Bechergläser, Quark, Wasser, Pepsin, Salzsäure, Eis, Bunsenbrenner

Durchführung: 1 g Quark in 20 ml Wasser lösen, je 2 ml in jedes Reagenzglas füllen; 2 Spatelspitzen Pepsin in 6 ml Wasser lösen, je 1 ml in 6 der Reagenzgläser geben; in diese 6 Reagenzgläser je 1 ml 0,01 molare Salzsäure (entspricht einem pH-Wert von 2); nach Angabe erwärmen bzw. abkühlen

Abbildung in dieser Leseprobe nicht enthalten

Beobachtung nach 15 Minuten:

Abbildung in dieser Leseprobe nicht enthalten

Auswertung:

Abbildung in dieser Leseprobe nicht enthalten (Die Werte für die nicht getesteten Temperaturen sind geschätzt und dem Verlauf des Graphen angepasst)

8.2. Versuchsprotokoll: PH-Abhängigkeit von Pepsin

Materialien: 7 Reagenzgläser, 7 Bechergläser, Quark, Wasser, Pepsin, Salzsäure, Natronlauge, Bunsenbrenner

Durchführung: 1 g Quark in 20 ml Wasser lösen, je 2 ml in jedes Reagenzglas füllen; 2 Spatelspitzen Pepsin in 6 ml Wasser lösen, je 1 ml in 6 der Reagenzgläser geben; in diese Reagenzgläser nach Angabe Salzsäure, bzw. Natronlauge geben; anschließend alle Reagenzgläser auf ca. 30°C –40°C erwärmen

Abbildung in dieser Leseprobe nicht enthalten

Beobachtung nach 15 Minuten:

Abbildung in dieser Leseprobe nicht enthalten

Auswertung:

Abbildung in dieser Leseprobe nicht enthalten (Die Werte für die nicht getesteten pH-Werte sind geschätzt und dem Verlauf des Graphen angepasst, da ich um einen sparsamen Umgang mit den Chemikalien gebeten wurde)

8.3. Versuche mit Quark und Kiwi

Die Kiwi-Frucht enthält das Enzym Actinidin,^[15] welches Milcheiweiße, die im Quark und in der Milch enthalten sind, abbauen kann. Der Abbau führt zu einer Änderung im Geschmack.

Materialien: Quark (gekühlt bzw. ungekühlt), Milch (gekühlt bzw. ungekühlt), pürierte Kiwi (gekühlt bzw. erhitzt), Zucker 3 Plastikschalen, Eßlöffel, Uhr, Papiertücher

Durchführung: Aus dem gekühlten Speisequark, Milch und Zucker wird eine kühle Quarkspeise zubereitet. Eine zweite Quarkspeise wird mit dem ungekühlten Quark hergestellt.

Teilversuch A: Man gibt etwa 1 1/2 Esslöffel der gekühlten Quarkspeise in eine Plastikschale und fügt einen Teelöffel der gekühlten und pürierten Kiwi hinzu. Nach dem Durchmischen ist augenblicklich der Geschmack der Speise an einer kleinen Menge zu überprüfen. Die entnommene Menge muss so klein sein, dass insgesamt noch drei weitere Kostproben durchgeführt werden können. Die Uhrzeit der Kostprobe (t = 0) und deren Geschmack werden in eine Tabelle eingetragen. Die Schale wird markiert und in den Kühlschrank gestellt.

Teilversuch B: Man gibt etwa 1 1/2 Esslöffel der ungekühlten Quarkspeise in eine Plastikschale und fügt einen Teelöffel der gekühlten und pürierten Kiwi hinzu. Nach dem Durchmischen ist erneut sofort der Geschmack der Speise an einer kleinen Menge zu überprüfen. Uhrzeit (t = 0) und Geschmack werden in der Tabelle (zweite Zeile) notiert. Die Speise bleibt auf dem Tisch stehen.

Teilversuch C: Man gibt etwa 1 1/2 Esslöffel der ungekühlten Quarkspeise in eine Plastikschale und fügt einen Teelöffel der erhitzten Kiwimasse hinzu. Wieder ist augenblicklich der Geschmack der Speise an einer kleinen Menge zu überprüfen. Uhrzeit (t = 0) und Geschmack sind in der Tabelle (Zeile 3) zu notieren. Die Speise bleibt ebenfalls auf dem Tisch stehen.

Aufgabe: Von den drei verschiedenen Speisen wird jeweils nach 10, 20 und 30 Minuten erneut eine Probe entnommen. Die Stärke der Geschmacksänderung ist in einer Tabelle zu protokollieren. Interpretieren Sie anschließend die Versuchsergebnisse!

Nach Beendigung des Versuchs: Nach dem Versuch werden Schalen und Löffel zunächst mit einem Papiertuch gereinigt und anschließend gespült.

Auswertung:

Abbildung in dieser Leseprobe nicht enthalten

Quellenverzeichnis

Cleffmann, „Stoffwechselphysiologie der Tiere“, Eugen Ulmer Verlag, Stuttgart, 1987

Ehlers/ Gattermann/ Graef/ u.a., „Wissensspeicher Biologie“, Volk und Wissen Verlag GmbH & Co., Berlin, 1998

Kleber/ Schlee, „Biochemie 1“, Gustav Fischer Verlag, Jena, 1991

Kreutzig, „Biochemie“, Jungjohann Verlag mbH, Neckarsulm, Stuttgart, 1994

Pahlow, „Das große Buch der Heilpflanzen – Gesund durch die Heilkräfte der Natur“, Gräfe und Unzer GmbH, München, 1979

Pfeiffer, „Schulversuche mit Lebensmittel-Zusatzstoffen“, Behr`s Verlag, Hamburg, 1990

Rensing/ Cornelius, „Grundlagen der Zellbiologie“, Eugen Ulmer Verlag, Stuttgart, 1988

Richter, „Stoffwechselphysiologie der Pflanzen“, Georg Thieme Verlag, Stuttgart, 1998

Scholz/ Elsner/ Galopin/ u.a., „Rezeptfrei – Der Ratgeber zur Selbstmedikation“, ePrax AG, München, 2003

http://www.drd.de/helmich/bio/stw/enz/vers/bersuch05.html

http://www.hausarbeiten.de/rd/faecher/hausarbeit/che/17583.html

http://www.ubf-research.com/Aktuelles/proteasen.html

Selbstständigkeitserklärung

Ich versichere, dass ich die Facharbeit einschließlich eventuell beigefügter Dokumentationen selbstständig angefertigt habe und keine anderen als die angegebenen Hilfsmittel benutzt habe.

Alle Stellen, die dem Wortlaut oder dem Sinne nach anderen Werken entnommen sind, habe ich in jedem einzelnen Fall unter genauer Angabe der Quelle deutlich als Entlehnung kenntlich gemacht.

Lüdenscheid, Marco Krefting, 16.02.2004

[...]

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^[1] Aus: http://www.hausarbeiten.de/rd/faecher/hausarbeit/che/17583.html

^[2] T. Kreutzig: „Biochemie“, Seite 28

^[3] angelehnt an: T. Kreutzig: „Biochemie“, Seite 330

^[4] angelehnt an: Cleffmann: „Stoffwechselphysiologie der Tiere“, Seite 100

^[5] Aminosäuren: Glu(taminsäure), Tyr(osin), Phe(nylalanin), Cys(tein)

^[6] Einen ähnlichen Versuch mit Amylase habe ich im Biologie-Grundkurs 11 bei Herrn Koopmann gemacht und daraufhin Versuchsaufbau und –durchführung auf Pepsin umgeschrieben und selbstständig durchgeführt und ausgewertet.

^[7] Diesen Versuch habe ich selbst erstellt und durchgeführt.

^[8] Richter: „Stoffwechselphysiologie der Pflanzen“, Seite 300

^[9] Versuchsanleitung von http://www.drd.de/helmich/bio/stw/enz/vers/bersuch05.html entnommen (siehe auch Anhang ). Ich habe den Versuch selber durchgeführt und eigenständig Ergebnisse festgehalten und ausgewertet.

^[10] Dieser Versuch wird in „Schulversuche mit Lebensmittel-Zusatzstoffen“, herausgegeben von der Lebensmittelchemischen Gesellschaft – Fachgruppe in der GDCh -, beschrieben und erläutert. Ich selbst habe diesen Versuch nicht durchgeführt, kann aber sowohl Durchführung als auch Auswertung auf Grund der durch die Facharbeit erschlossenen Erkenntnisse nachvollziehen. Wichtig ist die Veranschaulichung der Wirkung des Papains an dieser Stelle, da ich mich im Folgenden noch einmal auf dieses Enzym beziehen werde.

^[11] Wichtig sind die Angaben über Bromelain, da ich mich im Folgenden noch auf dieses Enzym beziehe.

^[12] http://www.ubf-research.com/Aktuelles/proteasen.html

^[13] http://www.ubf-research.com/Aktuelles/proteasen.html

^[14] Scholz, Elsner, Galopin, Munter, Waimann, Mörike: „Rezeptfrei – Der Ratgeber zur Selbstmedikation“, Seite 78, Seite 83, Seite 191

^[15] Versuchsanleitung von http://www.drd.de/helmich/bio/stw/enz/vers/bersuch05.html entnommen (siehe auch Anhang ). Ich habe den Versuch selber durchgeführt und eigenständig Ergebnisse festgehalten und ausgewertet.