Welche Bedeutung haben Proteine für den menschlichen Körper?

Inhaltsverzeichnis

1. Einleitung

2. Was sind Proteine?
2.1 Biochemischer Aufbau der Proteine
2.2 Die entscheidende Rolle der Proteine für den menschlichen Stoffwechsel und die körperliche Leistungsfähigkeit

3. Bedeutung der Proteinversorgung
3.1 Proteinversorgung der Ausdauersportler
3.2 Proteinversorgung der Kraftsportler
3.3 Konsequenzen einer Unterversorgung von Eiweißen für den menschlichen Körper
3.4 Konsequenzen einer Überversorgung von Eiweißen für den menschlichen Körper

4. Vegane beziehungsweise vegetarische Ernährung und Hochleistungssport
4.1 Nährstoffversorgung der Vegetarier/Veganer
4.2 Vereinbarung von vegetarischer und veganer Kost mit Hochleistungssport

5. Konklusion

6. Literaturverzeichnis

1. Einleitung

Ich habe mich für die Kombination der Fächer Biologie und Sport entschieden, da ich mich seit Kindesalter für sportliche Aktivitäten interessiere, die verschiedensten Sportarten, wie Tanzen, Turnen, Ballett und Boxen, selbst ausgeführt habe und mich der Bereich der Ernährung sehr interessiert. Ich finde es spannend zu sehen, wie man seinen Körper mithilfe der Ernährung beeinflussen kann, wie man die körperliche Leistungsfähigkeit verbessern, jedoch auch herabsetzen kann.

Auf den folgenden Seiten werde ich mich nun insbesondere mit dem Aufbau von Proteinen und der besonderen Wirkung dieser auf den menschlichen Stoffwechsel beschäftigen. Welche Rolle spielen die Aminosäuren für unseren Körper und inwiefern hängt unsere körperliche Leistungsfähigkeit von der Zufuhr der Proteine ab? Kann man zu viel Eiweiß zu sich nehmen? Diese Fragen spielen eine bedeutende Rolle für den Menschen, weshalb ich mich mit diesen auseinandersetzen möchte. Zuallererst habe ich den biochemischen Aufbau der Proteine, der Aminosäuren und die Bedeutung dieser für unseren Muskelaufbau beziehungsweise unsere körperliche Leistungsfähigkeit analysiert. Weiterhin habe ich eine Gegenüberstellung der Proteinversorgung der Kraftsportler, anhand der Bodybuilder, und der Proteinversorgung der Ausdauersportler, anhand der Läufer und Ruderer, vorgenommen. Schlussendlich folgt eine Diskussion, ob Vegetarier und Veganer in der körperlichen Verfassung sind, Hochleistungssport zu betreiben oder ob sie, im Gegensatz zu den Fleischessern, eingeschränkt sind.

2. Was sind Proteine?

2.1 Biochemischer Aufbau der Proteine

„ Jeder menschliche Körper besteht durchschnittlich zu 20 bis 22 % aus Eiweiß, genauer aus etwa 80.000 Proteinen und damit aus Millionen von Aminosäuren – den kleinsten Bausteinen der Proteine.“ ¹ Blicken wir also genauer auf diesen wichtigen Bestandteil des menschlichen Körpers. Eiweiße gehören neben den Lipiden und den Kohlenhydraten zu den drei wichtigsten Stoffgruppen unseres Körpers. Das Wort „Protein“ lässt sich von dem griechischen Wort „proteos“ ableiten, welches die Bedeutung „Erster“ und „Wichtigster“ trägt². Die Proteine sind demnach eine Sondererscheinung, da die Informationen über ihr Aussehen auf unserer menschlichen DNA niedergeschrieben ist, wobei alle weiteren Moleküle nur von der Zelle hergestellt werden können, indem die Zelle die Informationen des Erbgutes in ein Protein umschreibt, welches daraufhin für den Aufbau eines anderen Stoffes sorgt.

Abbildung in dieser Leseprobe nicht enthalten

In allen Zellen unseres Körpers werden Proteine mithilfe der Proteinbiosynthese gebildet, welche modellhaft auf der Graphik zu erkennen ist. Bei diesem Vorgang wird die Basensequenz der DNA in die spezifische Aminosäuresequenz von Proteinen übersetzt. Wie gesagt liegt die „Bauinformation“ für alle Proteine in unserem Zellkern auf der DNA. Die Proteine werden jedoch nicht direkt im Zellkern gebildet, weshalb von der Basensequenz der DNA eine Abschrift angefertigt wird, die sogenannte Ribonucleinsäure, kurz: RNA.

Nach der sogenannten Transkription befördert das gerade entstandene Molekül die Informationen aus dem Zellkern zu den Ribosomen, welche sich im Cytoplasma, in den Mitochondrien und in den Chloroplasten befinden, wo schließlich auch die Proteinbiosynthese stattfindet. Die RNA nimmt die Aufgabe eines Boten an, eines (engl.) messengers, weshalb sie als mRNA bezeichnet wird. Nun müssen die Informationen, welche sich auf der mRNA befinden noch übersetzt werden. Dieser Schritt geschieht im Zellplasma an den Ribosomen und wird Translation genannt. Passend zu der Basensequenz werden nun von einem Kodon, einer Abfolge von drei Basen, die Aminosäuren herangeschafft, welche sich alle im Plasma befinden. Diese Aminosäuren gelangen mithilfe einer Transfer-RNA, kurz: tRNA, zu den Ribosomen. Für jedes entstandene Kodon wird nun eine Aminosäure an die nächste gehängt, bis ein langer Proteinfaden entsteht. Wenn die gesamte Information auf der mRNA abgearbeitet wurde, folgt ein „Stopp-Kodon“, welches für keine bestimmte Aminosäure steht und angibt, dass die Proteinbiosynthese abgeschlossen ist, das Protein demnach vollendet ist und sich das Ribosom wieder von der mRNA trennen kann.^{3 4}

Daraufhin kann das Protein vom Körper für den Aufbau von Zellstrukturen sorgen oder auch als Enzym oder Hormon tätig werden, um seine Aufgaben zu erfüllen. Wie sind Proteine jedoch genau aufgebaut? Die Proteine bestehen allgemein aus Aminosäuren, in welche sie bei der Hydrolyse Abbildung in dieser Leseprobe nicht enthalten auch wieder zerfallen. Aus dem Wort „Aminosäure“ lassen sich zwei organische Verbindungen, nämlich die Aminogruppe NH2 und die Carbonsäuregruppe COOH ableiten, wobei die Aminogruppe in alpha-Stellung zu der Carbonsäuregruppe steht, was wiederum bedeutet, dass zwischen diesen beiden Gruppen ein C-Atom liegt.

Die Graphik veranschaulicht nun den allgemeinen modellhaften Grundaufbau von Aminosäuren, wobei man beobachten kann, dass neben der Aminogruppe und der Carboxylgruppe auch noch ein zentrales Kohlenstoffatom, ein Wasserstoffatom und eine Restgruppe vorliegen. Hierbei gibt die Restgruppe die chemischen und physikalischen Eigenschaften einer Aminosäure an. Das zentrale alpha-C-Atom ist nun von vier Substituenten umgeben, welche in dem Molekül ein Wasserstoffatom ersetzen. Außerdem hat eine Aminosäure stets zwei spiegelverkehrte Strukturen, welche man D-Form und L-Form nennt. Bei der D-Form befindet sich die Aminogruppe rechts von dem alpha-C-Atom steht und bei der L-Form befindet es sich auf der linken Seite. Diese beiden Formen sind also spiegelverkehrt und werden demnach als asymmetrisch bezeichnet und das gesamte asymmetrische Molekül trägt die Eigenschaft der Chiralität, da keine Drehspiegelachse in dem Molekül vorliegt. Jedoch gibt es auch eine Ausnahme unter den Aminosäuren, welche als Rest nur ein einfaches Wasserstoffatom besitzt. Die Rede ist von Glycin. Diese Aminosäure ist die einzige, die kein asymmetrisches C-Atom besitzt. Demnach gibt es von dieser Aminosäure auch keine zwei verschiedenen Formen und ist somit achiral.⁵ Für unseren Stoffwechsel benötigen wir die L-Form. Die meisten essentiellen Aminosäuren kommen auch in der L-Form vor, wobei sich diese Form durch das Zubereiten von Speisen, wie zum Beispiel beim kochen oder braten in die D-Form umwandeln können und daraufhin für unseren Körper unbrauchbar und nicht mehr zu verwerten sind.⁶

Abbildung in dieser Leseprobe nicht enthalten

Bei den Aminosäuren kann man also zwischen essentiellen, nicht essentiellen und semi-essentiellen Aminosäuren oder auch zwischen unpolaren, ungeladenen polaren Aminosäuren, welche zu dem neutral sind und geladenen Aminosäuren unterscheiden. Letztere sind entweder sauer oder basisch. Der menschliche Körper ist im Stande Glycin, Alanin, Serin, Cystin, Thyrosin, Prolin, Hydroxyprolin, Asparagin und Glutamin selber herzustellen, wobei die Aminosäuren Valin, Leucin,

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Isoleucin, Theronin, Methionin, Phenylalanin, Tryptophan und Lysin über die Ernährung aufgenommen werden müssen. Zudem gibt es die sogenannten „semi-essentiellen“ Aminosäuren, zu welchen Arginin und Histidin gehören und nur bei besonderem Bedarf, wie zum Beispiel bei Wachstum, von dem Organismus selber hergestellt werden.⁷

Zu den zehn unpolaren Aminosäuren gehören nun Glycin, Alanin, Valin, Leucin, Isoleucin, Cystein, Metheonin, Phenylalanin, Tryptophan und Prolin. Die Seitengruppen dieser bestehen nur aus Kohlenstoff- und Wasserstoffatomen, welche ungefähr die gleiche Elektronegativität besitzen und sich ausgleichen, anstatt dass sich eine negative beziehungsweise positive Ladung bildet. Diese Seitengruppen sind lipophil; sie sind fett-löslich und können sich in einem Protein zusammenschließen, sodass sich innerhalb des Proteins ein wasserfreier Raum bildet. In diesem Raum finden die Reaktionen statt, die im wässrigen Milieu nicht möglich sind.

Serin, Threonin, Thyrosin, Asparagin und Glutamin sind die fünf polaren Aminosäuren, welche alle eine polare Seitenkette haben, sie jedoch nicht ionisierbar und demnach neutral sind.

Glutamat, Aspartat, Histidin, Lysin und Arginin gehören schließlich den geladenen Aminosäuren an, wobei man hier zwischen den sauren und den basischen Aminosäuren unterscheidet.

Wenn eine Aminosäure sauer ist gibt diese ein Proton ab und das Molekül wird negativ geladen. Eine basische Aminosäure hingegen nimmt ein Proton auf und ist danach positiv geladen. ⁸

Die Bausteine aller Eiweiße sind diese 21 Aminosäuren, welche sich verbinden und schließlich für eine Struktur sorgen. Haften zwei Aminosäuren aneinander spricht man von Dipeptiden und bei drei Aminosäuren von Tripeptiden und so weiter. Es kann jedoch auch eine ganze Reihe von bis zu 10 Aminosäuren bestehen, wobei diese Kette dann den Namen Oligopeptid trägt. Diese gehören jedoch noch zu den kürzeren Ketten. Von einer mittellangen Aminosäure-Kette, auch Polypeptid genannt, ist die Rede, wenn sich 10-100 Aminosäuren in dieser befinden und die längsten Aminosäure- Ketten nennt man schließlich Proteine, bei welchen es jedoch keine genauen Vorgaben bezüglich der Anzahl der Aminosäuren gibt. Damit die Aminosäuren sich zu derartigen Ketten verbinden können, sind sogenannte Peptidbindungen erforderlich, welche durch ein Aufeinandertreffen von zwei Aminosäuren entstehen. Dabei reagiert nämlich die Aminogruppe der einen Aminosäure mit der Carboxylgruppe der anderen Aminosäure, wodurch wiederum ein Wassermolekül abgespalten wird. Dieser Vorgang wird auch Kondensationsreaktion genannt.

Jedes Peptid besitzt jeweils eine Aminogruppe und eine Carboxylgruppe an den beiden Enden, mit denen weitere Aminosäuren reagieren können. Der Name einer Aminosäure endet immer mit -yl bis auf die letzte Aminosäure in der Kette behält ihren „normalen“ Namen. Wenn zum Beispiel Glutamat, Histidin und Prolin aufeinander treffen, entsteht das Peptid Glutamyl-Histidyl-Prolin.⁹

Auch bezüglich der räumlichen Anordnung der Aminosäuren unterscheidet man zwischen verschiedenen dreidimensionalen Strukturen, welche auch als Konformationen bezeichnet werden und sich schon während der Proteinbiosynthese entwickeln. Man unterscheidet hierbei zwischen Primär-, Sekundär-, Tertiär- und Quartärstruktur.

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Unter der untersten Strukturebene, auch Primärstruktur genannt, versteht man die Anordnung der Aminosäuren in einer Kette, dessen Reihenfolge genau auf die Informationen der Gene festgelegt ist. Jede Peptidbindung enthält jeweils eine Carbonylgruppe und eine Amidgruppe, welche miteinander in Wechselwirkung treten können¹⁰ und sich daraufhin die sogenannte Sekundärstruktur bildet. Zu den bekanntesten und am häufigsten auftretenden Sekundärstrukturen gehören die α-Helix und das β-Faltblatt. Wie auf dem Bild zur rechten zu erkennen ist, ist die Peptidkette bei einer Helix schraubenförmig angeordnet, wobei außerdem Wasserstoffbrückenbindungen eingegangen werden, und zwar von den CO- Gruppen und den NH-Gruppen. Die Seitenketten spielen bei der Helix jedoch keine bedeutende Rolle, da diese ungleichmäßig angeordnet sind und es keine geordnete Struktur ergeben würde, wenn diese mitwirken würden, weshalb sie einfach nach außen geklappt werden.

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Wie schon erwähnt tritt auch des Öfteren das β- Faltblatt auf. Das β deutet darauf hin, dass diese Struktur als zweite, direkt nach der α-Helix Struktur, entdeckt wurde.¹¹ Das Faltblatt ist eine plattenartige Struktur, wobei die Polypeptidketten in einer Ebene vorliegen und wie eine Ziehharmonika angeordnet sind. Es verlaufen hierbei die Primärstrukturen parallel oder auch antiparallel nebeneinander, welche ebenso durch Wasserstoffbrückenbindungen verbunden sind.

Bei dem antiparallelen Faltblatt liegen zwei Peptidketten in entgegengesetzter Richtung, wobei sich zwischen der CO-Gruppe einer Aminosäure und der NH-Gruppe einer anderen Aminosäure Wasserstoffbrückenbindungen bilden. Liegt ein paralleles Faltblatt vor, so liegen die Peptidbindungen in gleicher Richtung und es bilden sich die Wasserstoffbrückenbindungen nicht zwischen gegenüberliegenden Aminosäuren sondern versetzt zwischen den Aminosäuren.¹²

Die bei der Helix noch irrelevanten Seitenketten werden jedoch bei der Tertiärstruktur aktiv. Die Tertiärstruktur entsteht durch eine Verwindung der Sekundärstruktur, wobei sich die Seitenketten der unterschiedlichen Aminosäuren miteinander verbinden. Um diese Struktur zu unterstützen, bilden sich zwischen den Seitenketten kovalente Bindungen, bei welchen sich zwei Atome ein Elektronenpaar teilen, um der stabilen Edelgaskonfiguration von acht Elektronen erreichen oder ihr näher kommen. Des weiteren werden die Wasserstoffbrückenbindungen gebildet und es treten ionische Wechselwirkungen auf. Bei den ionischen Wechselwirkungen entstehen entweder durch eine Elektronenaufnahme oder eine Elektronenabgabe zwei entgegengesetzt geladene Ionen mit einer Edelgaskonfiguration, welche der Stabilität der Tertiärstruktur dienen.

Wenn sich nun mehrere Tertiärstrukturen zu einer großen Einheit zusammenschließen, spricht man von einer Quartärstruktur.¹³ Setzt man die Proteine einer zu großen Hitze, extremen pH-Werten, Alkohol oder auch Harnstoff aus, kann die räumliche Struktur jedoch zerstört werden. Man spricht hierbei von der Denaturierung. Die Zerstörung der Struktur erfolgt zum Beispiel durch das Spalten von Wasserstoffbrückenbindungen, wodurch das Protein seine natürliche Form und seine biologische Funktion verliert. Da die Aminosäuren trotz Denaturierung noch aneinander hängen, bleibt die Primärstruktur erhalten. Ein klassisches und anschauliches Beispiel für diesen Vorgang ist das Hühnerei. Wenn man dieses roh in kochendes Wasser legt, wird dessen Struktur zerstört und auch die Funktion der Proteine, was sich durch die Veränderung des Eiweißes und des Eigelbes äußert. Die Proteine werden also inaktiviert, verlieren ihre ursprüngliche Faltungsform und können ihre vorgesehene biologische Funktion entweder gar nicht mehr und nur noch teilweise ausführen.¹⁴ Solch ein Vorgang, der nur in eine Richtung ablaufen kann, wird reversibel genannt.

2.2 Die entscheidende Rolle der Proteine für den menschlichen Stoffwechsel und die körperliche Leistungsfähigkeit

Zusätzlich zu diesem zusammengefassten biochemischen Aufbau der Proteine sollte man sich natürlich auch über die verschiedenen Funktionen der Proteine für unseren Körper bewusst sein. Der Körper ist auf eine ständige Zufuhr von Eiweißen angewiesen. Aber warum?

Eine der wichtigsten Aufgaben der Proteine ist die Biokatalyse, die Beschleunigung von chemischen Reaktionen, bei welcher viele Enzyme, die meistens aus Proteinen bestehen, für die Reaktionen des Stoffwechsels zuständig sind. Außerdem gehören viele Peptide den Signalstoffen an, wie zum Beispiel Erythropoetin, welches die Bildung von roten Blutkörperchen aktiviert.

Zu dem sind Proteine für den Transport von Stoffen zuständig. Sie können zum Beispiel Stoffe binden, welche nicht wasserlöslich sind und diese durchs Blut befördern. Der Vorteil der Proteine ist, dass diese sich oft zu einer Kugel falten wenn sie gelöst sind, wobei sich die lipophilen Seitenketten nach innen legen und die hydrophilen Seitenketten nach außen. In dieser Protein-Kugel können nun Stoffe durch die Blutlaufbahn befördert werden. Eine weitere wichtige Rolle spielen die Proteine bezüglich des Immunsystems. Nachdem die Krankheitserreger erfasst wurden und die Proteine ein Signal erhalten haben, produzieren diese die Antikörper. Auch wenn sich ein Gefäß verletzt hat, gibt es eine Aufgabe für die Proteine, welche nämlich auch zur Blutgerinnung zuständig sind. Bei der Blutgerinnung wird das Protein Fibrinogen, welches in der Leber produziert und danach in das Blutplasma ausgeschüttet wird, in das Protein Fibrin umgewandelt, welches den Namen „Substrat der Gerinnung“¹⁵ trägt, sozusagen als Klebstoff wirkt und sich über der Wunde ausbreitet und dabei für die Blutstillung und Blutgerinnung zuständig ist. Schließlich muss jedoch auch noch unsere Muskulatur aufrecht erhalten bleiben, welches durch die Proteine Aktin und Myosin stattfindet und auch unsere Haare, Nägel und Knorpel können von den Proteinen profitieren. Keratin, Elastin und Kollagen sorgen nämlich für die Form der Zellen und außerdem für die Stabilität der Gewebe. ¹⁶

Wenn der Mensch in eine kleine Hungersituation kommen sollte ist auch dies vorerst kein Problem für den Körper, wenn ihm bis zu diesem Zeitpunkt eine genügende Menge an Proteinen zugeführt wurde. Denn Proteine dienen auch als Speicher und können somit gewisse Stoffe, wie zum Beispiel Eisen, welches unter anderem auch für Stabilität von Haut, Haaren und Nägeln jedoch auch für einige Stoffwechselfunktionen zuständig ist,¹⁷ ansammeln und aufsparen, bis diese Stoffe benötigt werden. ¹⁸ Jedoch besitzt der Körper keine Speicher für Proteine, weshalb wir diese täglich zu uns nehmen müssen. Man sagt, dass wir ungefähr 15% unserer benötigten Energie durch Eiweiße aufnehmen sollten, wobei die Menge zu zwei Drittel aus pflanzlichen und zu einem Drittel aus tierischen Produkten stammen sollte. Dabei rät die Deutsche Gesellschaft für Ernährung, DGE, eine Eiweißzufuhr von höchstens 2g pro Kilogramm Körpergewicht zu sich zu nehmen.¹⁹

Wie gerade erläutert spielen die Eiweiße eine bedeutende Rolle für den menschlichen Stoffwechsel. Inwiefern wirkt sich jedoch ein Mangel an Eiweißen auf unsere körperliche Leistungsfähigkeit aus? Eiweiße gehören zu den Grundnährstoffen und sind Energie liefernde Bestandteile unserer

Nahrung, weshalb sich ein Mangel dieser auf verschiedene Weisen äußern kann. Einige Symptome der mangelnden Aufnahme von Eiweißen sind Regenerationsstörungen, Zellreparaturstörungen, Immunsystemstörungen, reduzierte Stoffwechselleistungen und auch Erschöpfungszustände, bei welchen die mentale und auch die körperliche Leistungsfähigkeit reduziert wird.²⁰

Auf der einen Seite werden die Funktionen des Zellstoffwechsels und die Produktion von Körperzellmasse schlechter ausgeführt, da für diese Funktionen auch eine ausreichende Menge an gewissen Proteinen benötigt wird, welche für die Biokatalyse zuständig sind. Auf der anderen Seite ist unsere Muskelmasse erforderlich um eine körperliche Anstrengung überwinden zu können, wodurch wiederum eine ausreichende Menge an Proteinen unumgänglich ist. Wenn man nun jedoch zu wenige Aminosäuren zu sich nimmt, verliert man an Muskelmasse und an Muskelkraft anstatt diese zu stärken und aufzubauen. Der Muskel besteht aus vielen Muskelfaserbündeln und geht an den Enden in die Ursprungssehne und in die Ansatzsehne über. In einem Muskelfaserbündel befinden sich die einzelnen Muskelfasern, die Muskelzellen.

Abbildung in dieser Leseprobe nicht enthalten

Die kleinste funktionelle Einheit der Myofibrille, einer weiteren kleinen Funktionseinheit der Muskelzellen, bezeichnet man als Sarkomer, welches aus vielen Eiweißverbindungen besteht, nämlich aus Aktin und Myosin. Im erschlafften und gedehnten Zustand ist der Muskel, im Gegensatz zum kontrahierten Zustand, länger, weshalb auch die Abstände zwischen den Z-Scheiben und den Eiweißfilamenten vergleichsweise groß sind. Wenn der Muskel nun kontrahiert, ziehen sich die Aktin- und Myosinfilamente zusammen, ohne jedoch an ihrer tatsächliche Länge zu verlieren, wodurch es zu einer Verkürzung des Muskels kommt. Wie man nun erkennen kann, bestehen die Skelettmuskeln zum größten Teil aus Eiweißen, aus Aktin und Myosin, weshalb die tägliche Eiweißzufuhr besonders wichtig ist, um unsere Muskeln aufrecht zu erhalten, damit wir genügend Kraft für körperliche Leistungsfähigkeiten besitzen und überhaupt Muskelbewegungen ausführen können.²¹

[...]

¹ http://www.jmnf.org/medizin/aminosauren

² Biochemie des Menschen – S. 37

³ http://johanneswilbertz.com/2011/09/

⁴ Biologie Oberstufe S. 154
Graphik Pr.Biosynthese: https://johanneswilbertz.files.wordpress.com/2011/09/proteinbiosynthese.jpg
Graphik Aminos.: http://www.scheffel.og.bw.schule.de/faecher/science/biologie/proteine_enzyme/1protein/amino.gif

⁵ Biochemie des Menschen – S. 37

⁶ http://www.schallers-gesundheitsbriefe.de/archiv-der-gesundheitsbriefe/archiv-1/aminosaeuren-staerken-das- immunsystem/

⁷ http://www.diekretzer.de/Oli/eiweissprojekt.pdf
Graphik: https://classconnection.s3.amazonaws.com/804/flashcards/1343804/png/screen_shot_2012-04-19_at_101220_pm1334898746647.png

⁸ Nach Biochemie des Menschen – S. 39

⁹ Nach Biochemie des Menschen – S. 45

¹⁰ Biochemie des Menschen – S. 45

¹¹ Biochemie des Menschen – S. 46
Graphik Helix: http://xray.bmc.uu.se/Courses/bioinformatik2003/Intro/a-helix.jpg
Graphik Faltblatt: http://www.u-helmich.de/bio/cytologie/02/021/Proteine/Bilder/beta-faltblatt.jpg

¹² http://flexikon.doccheck.com/de/Beta-Faltblatt

¹³ Biochemie des Menschen – S. 47

¹⁴ https://de.wikipedia.org/wiki/Denaturierung_(Biochemie)

¹⁵ https://de.wikipedia.org/wiki/Fibrinogen

¹⁶ Biochemie des Menschen – S. 48

¹⁷ http://www.eisen-netzwerk.de/eisen/funktion-im-koerper.aspx

¹⁸ http://www.onmeda.de/naehrstoffe/eiweiss-funktion-im-koerper-3799-3.html

¹⁹ Ernährungswissenschaft – S.197

²⁰ http://www.naturheilcenter-jagiella.de/Eiwei%C3%9Fmangel.html

²¹ Handbuch Sportler Ernährung – S.24f. und eigene Aufzeichnungen aus dem Unterricht Graphik: http://www.praxis-dr-peter-neef.de/grafik/1_ws_bio/musku/popup/b_6.jpg